Expression and characterization of the N-terminal half of antistasin, an anticoagulant protein derived from the leech Haementeria officinalis
Research article published in Protein Expr Purif (1991)
Abstract
Antistasin, a 15-kDa anticoagulant protein isolated from the salivary glands of the Mexican leech Haementeria officinalis, has been shown to be a potent inhibitor of factor Xa in the blood coagulation cascade. Antistasin possesses a twofold internal homology between the N- and C-terminal halves of the molecule, suggesting a gene duplication event in the evolution of the antistasin gene. This structural feature also suggests that either or both halves of the protein may possess biological activity if expressed as separate domains. Because the N-terminal domain contains a factor Xa P1-reactive site, we chose to express this domain in an insect cell baculovirus expression system. Characterization of this recombinant half antistasin molecule reveals that the N-terminal domain inhibits factor Xa in vitro, with a K(i) of 1.7 nM.
Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.
Резюме
Antistasin, a 15-kDa anticoagulant protein isolated from the salivary glands of the Mexican leech Haementeria officinalis, has been shown to be a potent inhibitor of factor Xa in the blood coagulation cascade.
Почему это важно для гирудотерапии
В этом исследовании N-концевая половина антистазина — антикоагулянта массой 15 кДа из слюнных желез мексиканской пиявки Haementeria officinalis и мощного ингибитора фактора Xa — была экспрессирована в бакуловирусной системе клеток насекомых, и было показано, что этот изолированный домен, несущий P1-реактивный сайт для фактора Xa, ингибирует фактор Xa in vitro с Ki 1,7 нМ. Это основополагающая работа в истории поиска лекарств на основе секретома пиявки, демонстрирующая, что единственный рекомбинантный домен пиявочного антикоагулянта сохраняет направленное, высокоаффинное ингибирование фактора Xa и подтверждающая предполагаемую эволюцию молекулы путем внутренней дупликации гена. Как in vitro биохимическая характеристика рекомбинантного белка, она устанавливает лишь молекулярную активность; она не включает данных на животных или людях и не делает заявлений о клинической антикоагуляции, дозировании или безопасности, поэтому касается потенциала для поиска лекарств, а не терапевтического применения.
Цитирование
Expression and characterization of the N-terminal half of antistasin, an anticoagulant protein derived from the leech Haementeria officinalis.
Palladino LO et al. · Protein Expr Purif, 1991
Связанный клинический контекст
Узнайте, как это исследование связано с клинической практикой
Добавлено в библиотеку ASH: May 27, 2026 · Последнее обновление сайта: June 18, 2026