Американское общество гирудотерапии

Improvement of the specificity of dipetarudin by site directed mutagenesis

Research article published in Thrombosis and haemostasis (2005)

Последнее обновление: 18 июня 2026 г.Рецензент: ASH Editorial Board
Научная статья — обзор доказательных данныхСсылка на статью
Evidence: Research reportРазработка лекарственных препаратовКлинические исследованияФармакология секрета слюнных желёзLpez M et al. · Thrombosis and haemostasis, 2005

Abstract

Protease specificity is crucial to the design of thrombin inhibitors as inhibition of other physiologically relevant serine-proteases can compromise their clinical use. Dipetarudin, a potent thrombin inhibitor, also inhibits trypsin and plasmin. Due to the specificity of an inhibitor being influenced by the amino acid residue at the P1 position, we replaced the Arg10 at P1 position of dipetarudin by a histidine, which is the P1 residue of rhodniin, a very specific thrombin inhibitor. The amino acid replacement was carried out by site directed mutagenesis. The mutant, dipetarudinR10H, showed a loss of plasmin and trypsin inhibitory activities present in its wild-type counterpart and a 3-fold higher dissociation constant for thrombin than dipetarudin. However, compared to dipetarudin and r-hirudin, dipetarudinR10H showed similar activity in coagulation screening assays such as activated partial thromboplastin time (aPTT), prothrombin time (PT), ecarin clotting time (ECT) and ecarin chromogenic assay (ECA).

Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.

Publication typeJournal ArticleResearch Support, Non-U.S. Gov't
Indexed MeSH termsAmino Acid SubstitutionBlood CoagulationBlood Coagulation TestsHumansMutagenesis, Site-DirectedRecombinant Fusion ProteinsSerine Proteinase InhibitorsStructure-Activity RelationshipSubstrate SpecificityThrombin

Резюме

Protease specificity is crucial to the design of thrombin inhibitors as inhibition of other physiologically relevant serine-proteases can compromise their clinical use.

Почему это важно для гирудотерапии

В данном исследовании с помощью сайт-направленного мутагенеза аргинин в положении P1 позиции 10 дипетарудина был заменён на гистидин, в результате чего был получен мутант (дипетарудинR10H), утративший ингибирующую активность в отношении плазмина и трипсина. В скрининговых коагуляционных тестах, включая активированное частичное тромбопластиновое время и протромбиновое время, дипетарудинR10H продемонстрировал активность, сопоставимую как с дипетарудином, так и с р-гирудином. Работа имеет значение, поскольку в ней оцениваются сконструированные ингибиторы тромбина и проводится прямое сравнение их функциональных коагуляционных эффектов с р-гирудином. Однако в аннотации не указывается биологическое происхождение р-гирудина и дипетарудина, и в ней не используются живые пиявки. Таким образом, связь с секретомом пиявок является исключительно косвенной, основанной только на сравнении in vitro с р-гирудином.

Цитирование

Improvement of the specificity of dipetarudin by site directed mutagenesis

Lpez M et al. · Thrombosis and haemostasis, 2005

Связанный клинический контекст

Добавлено в библиотеку ASH: May 27, 2026 · Последнее обновление сайта: 18 июня 2026 г.

Этот сайт предоставляет образовательную информацию и не является медицинской консультацией, диагнозом или рекомендацией по лечению. Гирудотерапия сопряжена с клинически значимыми рисками и должна проводиться только квалифицированными клиницистами в рамках институционально утверждённых протоколов. Разрешение FDA 510(k) для медицинских пиявок ограничено определёнными показаниями; обсуждения исследовательского и нелицензионного применения отмечены соответствующим образом. Для индивидуальных медицинских рекомендаций обратитесь к квалифицированному медицинскому специалисту.