Sociedad Americana de Hirudoterapia

Therostasina, un nuevo inhibidor del factor Xa de la coagulación de la sanguijuela rincobdélida Theromyzon tessulatum

Therostasin, a novel clotting factor Xa inhibitor from the rhynchobdellid leech Theromyzon tessulatum

Estudio bioquímico y molecular en la revista Journal of Biological Chemistry (2000)

Última actualización: 18 de junio de 2026Revisado por: ASH Editorial Board
Artículo de investigación — revisión de la evidenciaReferencia del artículo
Evidencia: Preclínico (animal)Genómica y proteómicaFarmacología salivalChopin V et al. · The Journal of biological chemistry, 2000

Resumen

Therostasin is a potent naturally occurring tight-binding inhibitor of mammalian Factor Xa (K(i), 34 pm), isolated from the rhynchobdellid leech Theromyzon tessulatum. Therostasin is a cysteine-rich protein (8991 Da) consisting of 82 amino acid residues with 16 cysteine residues. Its amino acid sequence has been determined by a combination of techniques, including Edman degradation, enzymatic cleavage, and matrix-assisted laser desorption/ionization time-of-flight mass spectrometry (MALDI-TOF MS) on the native and s-beta-pyridylethylated compound. Sequence analysis reveals that it shares no significant homology with other Factor Xa inhibitors except for the putative reactive site. Moreover, it contains a signature pattern for proteins of the endothelin family, potent vasoconstrictors isolated in mammal and snake venom. Therostasin cDNA (825 bp) codes for a polypeptide of 82 amino acid residues preceded by 19 residues, representing a signal peptide sequence. As for the other known inhibitors of Factor Xa, therostasin is expressed and stored in the cells of the leech salivary glands.

Resumen tomado de PubMed (NCBI) para el registro citado, en el idioma original. La versión de referencia es la de la publicación original.

El resumen se deja sin traducir para conservar la redacción original de los autores.

Tipo de publicaciónJournal ArticleResearch Support, Non-U.S. Gov't
Términos MeSH indexadosAmino Acid SequenceAnimalsAnticoagulantsBase SequenceChromatography, GelFactor Xa InhibitorsInvertebrate HormonesLeechesMammalsMolecular Sequence DataProteinsRNA, MessengerSequence AlignmentSequence Homology, Amino AcidSpectrometry, Mass, Matrix-Assisted Laser Desorption-Ionization

Síntesis

Therostasina es un inhibidor de unión estrecha del factor Xa de mamíferos (Ki 34 pm) aislado de la sanguijuela Theromyzon tessulatum. La proteína rica en cisteína (8991 Da; 82 residuos, 16 de ellos cisteína) no muestra homología significativa con otros inhibidores del factor Xa salvo en el presunto sitio reactivo y porta una firma de las endotelinas. Su cDNA de 825 pb codifica 82 residuos precedidos de un péptido señal de 19; se expresa y almacena en las glándulas salivales.

Por qué esto importa para la hirudoterapia

Este estudio aisló y caracterizó la terostasin, un potente inhibidor de unión fuerte del factor Xa de mamíferos (Ki = 34 pM), a partir de la sanguijuela rincobdélica Theromyzon tessulatum. La terostasin es una proteína rica en cisteína de 82 aminoácidos (8991 Da) cuya secuencia no comparte homología significativa con otros inhibidores del factor Xa, excepto en el presunto sitio reactivo, y contiene un patrón característico de la familia de las endotelinas vasoconstrictoras. Su cDNA codifica un péptido señal, y la proteína se expresa y almacena en las células de las glándulas salivales de la sanguijuela. Aunque el trabajo proporciona una caracterización bioquímica y molecular de un inhibidor del factor Xa derivado de la sanguijuela, el estudio no reporta datos in vivo ni clínicos.

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Citación

Referencia (estilo Vancouver)

Chopin V, Salzet M, Baert Jl, Vandenbulcke F, Sautiére PE, Kerckaert JP, et al. Therostasin, a novel clotting factor Xa inhibitor from the rhynchobdellid leech Theromyzon tessulatum. J Biol Chem. 2000;275(42):32701-32707. doi:10.1074/jbc.M909217199. PMID: 10852926

Los datos bibliográficos (autores, volumen, páginas, DOI) proceden del registro de PubMed.

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