The amino acid sequence of antistasin. A potent inhibitor of factor Xa reveals a repeated internal structure
Research article published in Journal of biological chemistry (1988)
Abstract
Antistasin is a 15-kDa protein from the salivary glands of the Mexican leech, Haementeria officinalis, which manifests anticoagulant activity by inhibiting factor Xa. Previous work demonstrating the presence of this activity in salivary gland extracts and its partial purification has been reported (Tuszynski, G. P., Gasic, T. B, and Gasic, G.J. (1987) J. Biol. Chem. 262, 9718-9723). The present study includes further purification to homogeneity of antistasin and its subsequent fragmentation and complete amino acid sequence determination. The protein, which possesses 119 amino acid residues, is blocked at its amino terminus by the presence of a pyroglutamic acid residue and has an unusually high cysteine content, with 20 cysteine residues. The primary structure of antistasin shows no homology to hirudin, a 65-residue anticoagulant protein from the medicinal leech, Hirudo medicinalis. Of great interest is the finding of significant internal homology within antistasin where a 2-fold internal repeated structure is observed. At least four isoforms of antistasin have been identified in leech salivary gland extracts by high performance liquid chromatography analysis, and partial amino acid sequence analysis of these isoforms indicates they differ by 1 or 2 amino acid residues.
Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.
Resumen
The amino acid sequence of antistasin. A potent inhibitor of factor Xa reveals a repeated internal structure.
Por qué esto importa para la hirudoterapia
Este estudio informa sobre la purificación adicional y la determinación completa de la secuencia de aminoácidos de la antistasina, un inhibidor del Factor Xa de 15 kDa procedente de las glándulas salivales de la sanguijuela mexicana Haementeria officinalis. La antistasina consta de 119 residuos, presenta un bloqueo de ácido piroglutámico amino-terminal, un alto contenido en cisteínas (20 residuos), una estructura interna repetida con simetría diádica, ninguna homología con la hirudina (el anticoagulante de 65 residuos de Hirudo medicinalis) y al menos cuatro isoformas que difieren en 1-2 residuos. Para el ámbito de la ASH, esto es directamente relevante como caracterización molecular fundacional de un anticoagulante salival de sanguijuela. ADVERTENCIA: Se trata de un trabajo estructural/bioquímico sin datos in vivo ni clínicos; se refiere a una proteína específica de Haementeria distinta de la hirudina, por lo que su relevancia para la hirudoterapia con sanguijuelas medicinales es indirecta.
Citación
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Añadido a la biblioteca ASH: May 27, 2026 · Última actualización del sitio: 18 de junio de 2026