La secuencia de aminoácidos de la antistasina. Un potente inhibidor del factor Xa revela una estructura interna repetida

Antistasin is a 15-kDa protein from the salivary glands of the Mexican leech, Haementeria officinalis, which manifests anticoagulant activity by inhibiting factor Xa. Previous work demonstrating the presence of this activity in salivary gland extracts and its partial purification has been reported (Tuszynski, G. P., Gasic, T. B, and Gasic, G.J. (1987) J. Biol. Chem. 262, 9718-9723). The present study includes further purification to homogeneity of antistasin and its subsequent fragmentation and complete amino acid sequence determination. The protein, which possesses 119 amino acid residues, is blocked at its amino terminus by the presence of a pyroglutamic acid residue and has an unusually high cysteine content, with 20 cysteine residues. The primary structure of antistasin shows no homology to hirudin, a 65-residue anticoagulant protein from the medicinal leech, Hirudo medicinalis. Of great interest is the finding of significant internal homology within antistasin where a 2-fold internal repeated structure is observed. At least four isoforms of antistasin have been identified in leech salivary gland extracts by high performance liquid chromatography analysis, and partial amino acid sequence analysis of these isoforms indicates they differ by 1 or 2 amino acid residues.

Resumen tomado de PubMed (NCBI) para el registro citado, en el idioma original. La versión de referencia es la de la publicación original.

El resumen se deja sin traducir para conservar la redacción original de los autores.

La antistasina, proteína de 15 kDa de las glándulas salivales de la sanguijuela mexicana Haementeria officinalis, actúa como anticoagulante inhibiendo el factor Xa. Purificada a homogeneidad, la antistasina posee 119 residuos, con el extremo amino bloqueado por ácido piroglutámico, un contenido inusualmente alto de cisteína (20 residuos) y ninguna homología con la hirudina de Hirudo medicinalis. Presenta una repetición interna doble. Por HPLC se identificaron al menos cuatro isoformas; su secuencia parcial indica diferencias de 1 o 2 aminoácidos.

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