Structural model of an antistasin/notch-like fusion protein from the cocoon wall of the aquatic leech, Theromyzon tessulatum

Research article published in J Mol Model (2006)

Última actualización: 18 de junio de 2026Revisado por: ASH Editorial Board

Artículo de investigación — revisión de evidenciaReferencia del artículo

Evidence: Preclinical (animal)Genómica y proteómicaFarmacología salivalMason TA et al. · J Mol Model, 2006

Abstract

The aquatic leech, Theromyzon tessulatum, secretes a proteinaceous cocoon with extraordinary physical properties (e.g., proteolytic, thermal resiliency). The deduced amino acid sequence of a major protein (Tcp-Theromyzon cocoon protein) from the T. tessulatum cocoon wall has been used to model the endogenous structure of the Tcp protein. The Tcp protein sequence comprises six internal repeats, each containing 12 ordered Cys residues. Amino acid alignments suggest that the region Cys1-->6 is homologous to antistasin, a leech anticoagulant, and Cys7-->12 is homologous to an epidermal growth factor-like domain found in notch-class proteins, which play critical roles in development, signaling, and adhesion throughout the Animalia. Modeling of individual domains (i.e., antistasin and notch) positions multiple hydrophobic and charged residues on the surface. When the antistasin and notch domains were fused, hydrophobic pockets appeared that may facilitate a polymerization mechanism. Collectively, the predicted features of our Tcp model are consistent with the physical properties of the leech cocoon wall.

Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.

Publication typeJournal ArticleResearch Support, U.S. Gov't, Non-P.H.S.

Indexed MeSH termsAnimalsAnticoagulantsBinding SitesInvertebrate HormonesLeechesModels, MolecularProtein ConformationReceptors, NotchRecombinant Fusion Proteins

Resumen

The aquatic leech, Theromyzon tessulatum, secretes a proteinaceous cocoon with extraordinary physical properties (e.g., proteolytic, thermal resiliency).

Por qué esto importa para la hirudoterapia

Este estudio presenta un modelo molecular de Tcp (proteína del capullo de Theromyzon, del inglés Theromyzon cocoon protein), una importante proteína estructural de la pared del capullo de la sanguijuela acuática Theromyzon tessulatum, basado en el análisis deducido de la secuencia de aminoácidos. La secuencia de Tcp contiene seis repeticiones internas con 12 residuos de cisteína ordenados cada una; la región Cys1→6 muestra homología con la antistasina (un anticoagulante de sanguijuela) y la Cys7→12 con un dominio tipo notch tipo EGF, y el modelado sugiere cavidades hidrofóbicas que podrían facilitar la polimerización. Para ASH, esto es relevante ya que concierne a la biología estructural de proteínas de sanguijuela con homología de dominio anticoagulante de tipo antistasina. Advertencia: Se trata de un estudio computacional/de modelado de una proteína estructural del capullo de una especie de sanguijuela no medicinal; no se demuestra actividad anticoagulante o terapéutica funcional de la propia Tcp.

Citación

Structural model of an antistasin/notch-like fusion protein from the cocoon wall of the aquatic leech, Theromyzon tessulatum.

Mason TA et al. · J Mol Model, 2006

DOI

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Species Identification Taxonomy Salivary Gland Secretion Anti-Inflammatory Mechanisms Salivary Complex Anticoagulation Compounds Hemostasis Direct Thrombin Inhibitors Aquaculture Lifecycle

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