Modelo estructural de una proteína de fusión de tipo antistasina/notch de la pared del capullo de la sanguijuela acuática Theromyzon tessulatum

The aquatic leech, Theromyzon tessulatum, secretes a proteinaceous cocoon with extraordinary physical properties (e.g., proteolytic, thermal resiliency). The deduced amino acid sequence of a major protein (Tcp-Theromyzon cocoon protein) from the T. tessulatum cocoon wall has been used to model the endogenous structure of the Tcp protein. The Tcp protein sequence comprises six internal repeats, each containing 12 ordered Cys residues. Amino acid alignments suggest that the region Cys1-->6 is homologous to antistasin, a leech anticoagulant, and Cys7-->12 is homologous to an epidermal growth factor-like domain found in notch-class proteins, which play critical roles in development, signaling, and adhesion throughout the Animalia. Modeling of individual domains (i.e., antistasin and notch) positions multiple hydrophobic and charged residues on the surface. When the antistasin and notch domains were fused, hydrophobic pockets appeared that may facilitate a polymerization mechanism. Collectively, the predicted features of our Tcp model are consistent with the physical properties of the leech cocoon wall.

Resumen tomado de PubMed (NCBI) para el registro citado, en el idioma original. La versión de referencia es la de la publicación original.

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Se modeló la estructura de una proteína principal (Tcp) del capullo de la sanguijuela Theromyzon tessulatum a partir de su secuencia deducida de aminoácidos. Tcp presenta seis repeticiones internas, cada una con 12 cisteínas ordenadas; según los alineamientos, Cys1→6 sería homóloga a la antistasina, anticoagulante de sanguijuela, y Cys7→12 a un dominio tipo factor de crecimiento epidérmico de la familia notch. Los dominios fusionados formarían cavidades hidrófobas que podrían facilitar la polimerización, acorde con las propiedades físicas del capullo.

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