Sociedad Americana de Hirudoterapia

Mapeo molecular del complejo trombina-cofactor II de heparina

Molecular mapping of the thrombin-heparin cofactor II complex

Estudio in vitro en la revista The Journal of biological chemistry (2004)

Última actualización: 18 de junio de 2026Revisado por: ASH Editorial Board
Artículo de investigación — revisión de la evidenciaReferencia del artículo
Evidencia: Informe de investigaciónGenómica y proteómicaDesarrollo de fármacosFarmacología salivalFortenberry YM et al. · The Journal of biological chemistry, 2004

Resumen

We used 55 Ala-scanned recombinant thrombin molecules to define residues important for inhibition by the serine protease inhibitor (serpin) heparin cofactor II (HCII) in the absence and presence of glycosaminoglycans. We verified the importance of numerous basic residues in anion-binding exosite-1 (exosite-1) and found 4 additional residues, Gln24, Lys65, His66, and Tyr71 (using the thrombin numbering system), that were resistant to HCII inhibition with and without glycosaminoglycans. Inhibition rate constants for these exosite-1 (Q24A, K65A, H66A, Y71A) thrombin mutants (0.02-0.38 x 10(8) m(-1) min(-1) for HCII-heparin when compared with 2.36 x 10(8) m(-1) min(-1) with wild-type thrombin and 0.03-0.53 x 10(8) m(-1) min(-1) for HCII-dermatan sulfate when compared with 5.23 x 10(8) m(-1) min(-1) with wild-type thrombin) confirmed that the structural integrity of thrombin exosite-1 is critical for optimal HCII-thrombin interactions in the presence of glycosaminoglycans. However, our results are also consistent for HCII-glycosaminoglycan-thrombin ternary complex formation. Ten residues surrounding the active site of thrombin were implicated in HCII interactions. Four mutants (Asp51, Lys52, Lys145/Thr147/Trp148, Asp234) showed normal increased rates of inhibition by HCII-glycosaminoglycans, whereas four mutants (Trp50, Glu202, Glu229, Arg233) remained resistant to inhibition by HCII with glycosaminoglycans. Using 11 exosite-2 thrombin mutants with 20 different mutated residues, we saw no major perturbations of HCII-glycosaminoglycan inhibition reactions. Collectively, our results support a "double bridge" mechanism for HCII inhibition of thrombin in the presence of glycosaminoglycans, which relies in part on ternary complex formation but is primarily dominated by an allosteric process involving contact of the "hirudin-like" domain of HCII with thrombin exosite-1.

Resumen tomado de PubMed (NCBI) para el registro citado, en el idioma original. La versión de referencia es la de la publicación original.

El resumen se deja sin traducir para conservar la redacción original de los autores.

Tipo de publicaciónJournal ArticleResearch Support, Non-U.S. Gov'tResearch Support, U.S. Gov't, P.H.S.
Términos MeSH indexadosAlanineAllosteric SiteBinding SitesDermatan SulfateDose-Response Relationship, DrugGlutamineGlycosaminoglycansHeparin Cofactor IIHistidineHumansKineticsLysineModels, MolecularMutagenesisMutationProtein BindingStructure-Activity RelationshipThrombinTime FactorsTyrosine

Síntesis

El barrido de alanina de 55 mutantes de trombina identificó residuos importantes para su inhibición por el cofactor II de heparina (HCII). Cuatro residuos del exositio 1 (Gln24, Lys65, His66, Tyr71) mostraron constantes de velocidad de inhibición de 0,02-0,38 × 10^8 M^-1·min^-1 con heparina y 0,03-0,53 × 10^8 con dermatán sulfato (tipo salvaje: 2,36 y 5,23 × 10^8). Los resultados apoyan un mecanismo de «doble puente» dominado por el contacto del dominio tipo hirudina del HCII con el exositio 1.

Por qué esto importa para la hirudoterapia

Este estudio utilizó 55 variantes de trombina recombinante escaneadas con alanina para definir los residuos críticos para la inhibición por el cofactor II de la heparina (HCII), una serpina, con y sin glucosaminoglucanos. Los autores identificaron residuos en el exositio-1 de unión a aniones de la trombina esenciales para las interacciones óptimas HCII–trombina y propusieron un mecanismo de inhibición de "doble puente" que implica un contacto alostérico entre el dominio "tipo hirudina" del HCII y el exositio-1 de la trombina. El concepto de un dominio "tipo hirudina" se relaciona con cómo la hirudina derivada de sanguijuela —un potente inhibidor natural de la trombina— se une a la misma superficie de la trombina. La salvedad es que se trata de un estudio puramente in vitro de escaneo con alanina, sin sanguijuelas, extractos de sanguijuela ni hirudina probados.

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Citación

Referencia (estilo Vancouver)

Fortenberry YM, Whinna HC, Gentry HR, Myles T, Leung LL, Church FC. Molecular mapping of the thrombin-heparin cofactor II complex. J Biol Chem. 2004;279(41):43237-43244. doi:10.1074/jbc.M406716200. PMID: 15292227

Los datos bibliográficos (autores, volumen, páginas, DOI) proceden del registro de PubMed.

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