Estructura cristalina refinada a 1,2 Å del complejo formado entre la subtilisina Carlsberg y el inhibidor eglina C. Estructura molecular de eglina y su interacción detallada con la subtilisina

The crystal structure of the complex formed between eglin c, an elastase inhibitor from the medical leech, and subtilisin Carlsberg has been determined at 1.2 A resolution by a combination of Patterson search methods and isomorphous replacement techniques. The structure has been refined to a crystallographic R-value of 0.18 (8-1.2 A). Eglin consists of a four-stranded beta-sheet with an alpha-helical segment and the protease-binding loop fixed on opposite sides. This loop, which contains the reactive site Leu45I--Asp46I, is mainly held in its conformation by unique electrostatic/hydrogen bond interactions of Thr44I and Asp46I with the side chains of Arg53I and Arg51I which protrude from the hydrophobic core of the molecule. The conformation around the reactive site is similar to that found in other proteinase inhibitors. The nine residues of the binding loop Gly40I--Arg48I are involved in direct contacts with subtilisin. In this interaction, eglin segment Pro42I--Thr44I forms a three-stranded anti-parallel beta-sheet with subtilisin segments Gly100--Gly102 and Ser125--Gly127. The reactive site peptide bond of eglin is intact, and Ser221 OG of the enzyme is 2.81 A apart from the carbonyl carbon.

Resumen tomado de PubMed (NCBI) para el registro citado, en el idioma original. La versión de referencia es la de la publicación original.

El resumen se deja sin traducir para conservar la redacción original de los autores.

Se determinó a 1,2 Å la estructura cristalina del complejo entre eglina C, inhibidor de elastasa de la sanguijuela medicinal, y la subtilisina Carlsberg (valor R de 0,18). Eglina consta de una hoja β de cuatro hebras con un segmento α-helicoidal y el asa de unión a la proteasa; el asa contiene el sitio reactivo Leu45I–Asp46I. Nueve residuos del asa contactan con la subtilisina; el enlace peptídico del sitio reactivo permanece intacto y Ser221-OG dista 2,81 Å del carbono carbonílico.

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