Eglin c, a pharmacologically active elastase inhibitor
Pharmacology article published in European Journal of Respiratory Diseases Supplement (1985)
Abstract
Eglin c is an elastase/cathepsin G inhibitor from leech Hirudo medicinalis. The gene for this 70 aminoacid peptide was synthesized chemically, cloned and expressed by E. coli. Here we report biochemical and pharmacological studies. The rate of complex formation between Eglin c and human leukocyte elastase (HLE) or human cathepsin G (H. Cat. G) was determined and compared to those of a number of other proteinase/proteinase-inhibitor interactions (alpha 1 PI and alpha 2M). The association rate constants of Eglin c with the leukocyte enzymes are of the same order of magnitude as those with the naturally occurring inhibitors alpha 1 PI and alpha 2M. The association rate constant of Eglin c (extracted from leech) and Eglin c (biotechnology product) with HLE was found to be identical. The equilibrium constants Ki of the Eglin c/HLE and the Eglin c/H. Cat. G interactions are in the order of 10(-10) M. In an experiment with the hamster emphysema model, 0.5 mg or 2 mg of Eglin c applied intratracheally one hour before an HLE-insult completely protected the animals against emphysema and no signs of toxicity due to Eglin c were observed.
Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.
Resumen
Biochemical and pharmacological characterization of recombinant leech eglin c versus natural eglin c, showing identical association rate constants with human leukocyte elastase and complete protection against HLE-induced emphysema in hamsters.
Por qué esto importa para la hirudoterapia
Este estudio caracteriza la eglina c, un inhibidor de elastasa/catepsina G de Hirudo medicinalis, incluyendo su síntesis química génica, clonación y expresión en E. coli. El resumen reporta que las constantes de velocidad de asociación con la elastasa leucocitaria humana y la catepsina G son comparables a las de los inhibidores naturales (α1-PI, α2M), las constantes de equilibrio (Ki) son del orden de 10⁻¹⁰ M, y la eglina c recombinante fue idéntica en actividad a la eglina c extraída de la sanguijuela. En un modelo de enfisema en hámster, la eglina c intratraqueal protegió completamente contra el enfisema inducido por HLE sin toxicidad. Esto es relevante para el dominio de ASH ya que caracteriza un componente farmacológicamente activo del secretoma de la sanguijuela más allá de la hirudina, demostrando la amplitud de las moléculas bioactivas en la saliva de la sanguijuela. Sin embargo, el estudio es preclínico (modelo animal) e involucra una proteína recombinante en lugar de la terapia con sanguijuela como organismo completo.
Citación
Contexto clínico relacionado
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Añadido a la biblioteca ASH: May 26, 2026 · Última actualización del sitio: 18 de junio de 2026