Eglin c, a pharmacologically active elastase inhibitor
Pharmacology article published in European Journal of Respiratory Diseases Supplement (1985)
Resumen
Eglin c is an elastase/cathepsin G inhibitor from leech Hirudo medicinalis. The gene for this 70 aminoacid peptide was synthesized chemically, cloned and expressed by E. coli. Here we report biochemical and pharmacological studies. The rate of complex formation between Eglin c and human leukocyte elastase (HLE) or human cathepsin G (H. Cat. G) was determined and compared to those of a number of other proteinase/proteinase-inhibitor interactions (alpha 1 PI and alpha 2M). The association rate constants of Eglin c with the leukocyte enzymes are of the same order of magnitude as those with the naturally occurring inhibitors alpha 1 PI and alpha 2M. The association rate constant of Eglin c (extracted from leech) and Eglin c (biotechnology product) with HLE was found to be identical. The equilibrium constants Ki of the Eglin c/HLE and the Eglin c/H. Cat. G interactions are in the order of 10(-10) M. In an experiment with the hamster emphysema model, 0.5 mg or 2 mg of Eglin c applied intratracheally one hour before an HLE-insult completely protected the animals against emphysema and no signs of toxicity due to Eglin c were observed.
Resumen tomado de PubMed (NCBI) para el registro citado, en el idioma original. La versión de referencia es la de la publicación original.
El resumen se deja sin traducir para conservar la redacción original de los autores.
Síntesis
This study characterizes the elastase/cathepsin G inhibitor eglin c from Hirudo medicinalis, showing that recombinant and leech-extracted eglin c have identical association rate constants with human leukocyte elastase. Intratracheal eglin c completely protected hamsters against HLE-induced emphysema without observed toxicity.
Por qué esto importa para la hirudoterapia
Este estudio caracteriza la eglina c, un inhibidor de elastasa/catepsina G de Hirudo medicinalis, incluyendo su síntesis química génica, clonación y expresión en E. coli. El resumen reporta que las constantes de velocidad de asociación con la elastasa leucocitaria humana y la catepsina G son comparables a las de los inhibidores naturales (α1-PI, α2M), las constantes de equilibrio (Ki) son del orden de 10⁻¹⁰ M, y la eglina c recombinante fue idéntica en actividad a la eglina c extraída de la sanguijuela. En un modelo de enfisema en hámster, la eglina c intratraqueal protegió completamente contra el enfisema inducido por HLE sin toxicidad. El estudio caracteriza un componente farmacológicamente activo del secretoma de la sanguijuela más allá de la hirudina. El estudio es preclínico (modelo animal) e involucra una proteína recombinante en lugar de la terapia con sanguijuela como organismo completo.
Compuestos relacionados del registro de la ASH
Moléculas de la sanguijuela y fármacos derivados de la hirudina relacionados con el tema de este artículo, cada uno con un perfil completo en el registro de compuestos de la ASH:
Citación
Referencia (estilo Vancouver)
Schnebli HP, Seemüller U, Fritz H, Maschler R, Liersch M, Virca GD, et al. Eglin c, a pharmacologically active elastase inhibitor. Eur J Respir Dis Suppl. 1985;139:66-70. doi:10.1164/arrd.1985.132.6.1155. PMID: 3862612
Los datos bibliográficos (autores, volumen, páginas, DOI) proceden del registro de PubMed.
Contexto clínico relacionado
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Añadido a la biblioteca ASH: 26 de mayo de 2026 · Última actualización del sitio: 18 de junio de 2026