Sociedad Americana de Hirudoterapia

La destabilasa de la sanguijuela medicinal es un representante de una nueva familia de lisozimas

Destabilase from the medicinal leech is a representative of a novel family of lysozymes

Estudio básico en la revista Biochim Biophys Acta (2000)

Última actualización: 18 de junio de 2026Revisado por: ASH Editorial Board
Artículo de investigación — revisión de la evidenciaReferencia del artículo
Evidencia: In vitro / laboratorioGenómica y proteómicaFarmacología salivalZavalova LL et al. · Biochimica et biophysica acta, 2000

Resumen

Intrinsic lysozyme-like activity was demonstrated for destabilase from the medicinal leech supported by (1) high specific lysozyme activity of the highly purified destabilase, (2) specific inhibition of the lysozyme-like activity by anti-destabilase antibodies, and (3) appreciable lysozyme-like activity in insect cells infected with recombinant baculoviruses carrying cDNAs encoding different isoforms of destabilase. Several isoforms of destabilase constitute a protein family at least two members of which are characterized by lysozyme activity. The corresponding gene family implies an ancient evolutionary history of the genes although the function(s) of various lysozymes in the leech remains unclear. Differences in primary structures of the destabilase family members and members of known lysozyme families allow one to assign the former to a new family of lysozymes. New proteins homologous to destabilase were recently described for Caenorhabditis elegans and bivalve mollusks suggesting that the new lysozyme family can be widely distributed among invertebrates. It remains to be investigated whether the two enzymatic activities (isopeptidase and lysozyme-like) are attributes of one and the same protein.

Resumen tomado de PubMed (NCBI) para el registro citado, en el idioma original. La versión de referencia es la de la publicación original.

El resumen se deja sin traducir para conservar la redacción original de los autores.

Tipo de publicaciónJournal ArticleResearch Support, Non-U.S. Gov't
Términos MeSH indexadosAmino Acid SequenceAnimalsAntibodiesBaculoviridaeCarbon-Nitrogen LyasesCell LineDNA, ComplementaryEndopeptidasesEscherichia coliGene ExpressionIsoenzymesLeechesMolecular Sequence DataMuramidaseSaccharomyces cerevisiaeSequence AlignmentSubstrate Specificity

Síntesis

Se demostró actividad tipo lisozima en la destabilasa, isopeptidasa de la sanguijuela medicinal: la enzima purificada mostró alta actividad específica, fue inhibida por anticuerpos anti-destabilasa y se detectó actividad en células de insecto infectadas con baculovirus recombinantes. Las diferencias de estructura primaria frente a las lisozimas conocidas permiten asignarla a una familia nueva, con homólogos en Caenorhabditis elegans y moluscos bivalvos que sugieren una amplia distribución entre invertebrados. Queda por aclarar si ambas actividades residen en la misma proteína.

Por qué esto importa para la hirudoterapia

Este estudio demostró que la desestabilasa, una proteína de la sanguijuela medicinal, posee actividad intrínseca de tipo lisozima, confirmada mediante ensayos con enzima purificada, inhibición por anticuerpos y expresión recombinante de isoformas de desestabilasa en células de insecto. Múltiples isoformas de desestabilasa constituyen una nueva familia de lisozimas distinta de las familias conocidas, con homólogos identificados en Caenorhabditis elegans y moluscos bivalvos. El estudio caracteriza una proteína derivada de la sanguijuela con actividad enzimática. Sin embargo, el trabajo es puramente bioquímico y molecular, no involucra hirudoterapia ni aplicación clínica, y la función biológica de estas lisozimas en la sanguijuela queda indeterminada según el resumen.

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Citación

Referencia (estilo Vancouver)

Zavalova LL, Baskova IP, Lukyanov SA, Sass AV, Snezhkov EV, Akopov SB, et al. Destabilase from the medicinal leech is a representative of a novel family of lysozymes. Biochim Biophys Acta. 2000;1478(1):69-77. doi:10.1016/s0167-4838(00)00006-6. PMID: 10719176

Los datos bibliográficos (autores, volumen, páginas, DOI) proceden del registro de PubMed.

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