Sociedad Americana de Hirudoterapia

Los radicales libres inactivan con eficiencia comparable la elastasa de neutrófilos humanos y sus inhibidores

Free radicals inactivate human neutrophil elastase and its inhibitors with comparable efficiency

Estudio comparativo in vitro en la revista Biochemical and biophysical research communications (1989)

Última actualización: 18 de junio de 2026Revisado por: ASH Editorial Board
Artículo de investigación — revisión de la evidenciaReferencia del artículo
Evidencia: Estudio observacionalDesarrollo de fármacosDean RT et al. · Biochemical and biophysical research communications, 1989

Resumen

Free radicals produced in a Fenton reaction (H202/Cu), modelling some xenobiotic and cell-mediated inflammatory affronts, efficiently inactivated the elastase-inhibitor eglin, but equally, human neutrophil elastase itself. Elastase activity was not regenerated from proteinase/inhibitor complexes during radical attack. Three different elastase inhibitors, eglin, secretory leukocyte proteinase inhibitor and alpha-1-proteinase inhibitor were all similarly sensitive to inactivation. Unlike certain oxidants which can selectively inactivate alpha-1-proteinase inhibitor, free radicals may influence comparably the availability of both proteinase inhibitors and their targets.

Resumen tomado de PubMed (NCBI) para el registro citado, en el idioma original. La versión de referencia es la de la publicación original.

El resumen se deja sin traducir para conservar la redacción original de los autores.

Tipo de publicaciónComparative StudyJournal ArticleResearch Support, Non-U.S. Gov't
Términos MeSH indexadosBlood ProteinsCopperEnzyme ActivationFree RadicalsHumansHydrogen PeroxideNeutrophilsPancreatic ElastaseProtease InhibitorsProteinsSerpinsalpha 1-Antitrypsin

Síntesis

Mediante una reacción de Fenton (H2O2/Cu) se examinó el efecto de los radicales libres sobre la eglina, el inhibidor secretorio de proteasa leucocitaria, el inhibidor de alfa-1-proteinasa y la elastasa de neutrófilos humanos. La eglina y la elastasa se inactivaron por igual y los tres inhibidores mostraron una sensibilidad similar, sin regeneración de actividad a partir de los complejos proteasa-inhibidor. Según los autores, los radicales libres pueden influir por igual en inhibidores y dianas, a diferencia de ciertos oxidantes.

Contexto

Este estudio examinó cómo los radicales libres generados en una reacción de Fenton (H2O2/Cu) inactivan la elastasa de neutrófilos humanos y varios inhibidores de proteasas, entre ellos eglina, el inhibidor secretorio de proteasas de leucocitos y el inhibidor alfa-1 de proteasas, in vitro. La actividad de la elastasa no se regeneró a partir de los complejos proteasa/inhibidor durante el ataque por radicales, y los tres inhibidores mostraron sensibilidad similar a la inactivación, lo que sugiere que los radicales libres influyen de manera comparable sobre la disponibilidad tanto de los inhibidores de proteasas como de sus dianas. El resumen identifica a eglina únicamente como un inhibidor de elastasa y no aporta información sobre su origen biológico. El resumen no menciona sanguijuelas, saliva de sanguijuela, secretoma de sanguijuela ni hirudoterapia, y cualquier afirmación sobre su origen en sanguijuela requeriría información externa ausente del resumen.

Citación

Referencia (estilo Vancouver)

Dean RT, Nick HP, Schnebli HP. Free radicals inactivate human neutrophil elastase and its inhibitors with comparable efficiency. Biochem Biophys Res Commun. 1989;159(2):821-827. doi:10.1016/0006-291x(89)90068-5. PMID: 2784675

Los datos bibliográficos (autores, volumen, páginas, DOI) proceden del registro de PubMed.

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Añadido a la biblioteca ASH: 27 de mayo de 2026 · Última actualización del sitio: 18 de junio de 2026

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