Sociedad Americana de Hirudoterapia

Purification and characterization of a novel anti-coagulant from the leech Hirudinaria manillensis

Research article published in Zool Res (2019)

Última actualización: 18 de junio de 2026Revisado por: ASH Editorial Board
Artículo de investigación — revisión de evidenciaReferencia del artículo
Evidence: Preclinical (animal)Genómica y proteómicaFarmacología salivalCheng RM et al. · Zool Res, 2019

Abstract

Protease inhibitors have been reported rarely from the leech Hirudinaria manillensis. In this study, we purified a novel protease inhibitor (bdellin-HM-2) with anticoagulant properties from H. manillensis. With a molecular weight of 1.4x104, bdellin-HM-2 was also characterized with three intra-molecular disulfide bridges at the N-terminus and multiple HHXDD and HXDD motifs at the C-terminus. cDNA cloning revealed that the putative nucleotide-encoding protein of bdellin-HM-2 contained 132 amino acids and was encoded by a 399 bp open reading frame (ORF). Sequence alignment showed that bdellin-HM-2 shared similarity with the "non-classical" Kazal-type serine protease inhibitors, but had no inhibitory effect on trypsin, elastase, chymotrypsin, kallikrein, factor XIIa (FXIIa), factor XIa (FXIa), factor Xa (FXa), thrombin, or plasmin. Bdellin-HM-2 showed anticoagulant effects by prolonging the activated partial thromboplastin time (aPTT), indicating a role in enabling H. manillensis to obtain a blood meal from its host. Our results suggest that bdellin-HM-2 may play a crucial role in blood-sucking in this leech species and may be a potential candidate for the development of clinical anti-thrombotic drugs.

Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.

Publication typeJournal Article
Indexed MeSH termsAmino Acid SequenceAnimalsAnticoagulantsBase SequenceDNA, ComplementaryLeechesPartial Thromboplastin TimeProthrombin Time

Resumen

Protease inhibitors have been reported rarely from the leech. In this study, we purified a novel protease inhibitor (bdellin-HM-2) with anticoagulant properties from.

Por qué esto importa para la hirudoterapia

Este estudio comunica la purificación y caracterización bioquímica de bdellin-HM-2, un nuevo inhibidor de proteasa con actividad anticoagulante (peso molecular ~14 kDa) aislado de la sanguijuela Hirudinaria manillensis. Bdellin-HM-2 comparte similitud con inhibidores de proteasas de serina tipo Kazal no clásicos, no mostró efecto inhibitorio sobre múltiples proteasas ensayadas, incluida la trombina, y demostró efectos anticoagulantes mediante la prolongación del tiempo de tromboplastina parcial activada (aPTT), lo que sugiere un papel en facilitar la alimentación sanguínea de esta especie de sanguijuela. Este trabajo es directamente relevante para el dominio de ASH, ya que caracteriza un componente del secretoma de la sanguijuela, con los autores sugiriendo potencial como candidato para el desarrollo de fármacos antitrombóticos. Sin embargo, este es un estudio bioquímico preclínico sin datos clínicos ni terapéuticos in vivo presentados.

Citación

Purification and characterization of a novel anti-coagulant from the leech Hirudinaria manillensis.

Cheng RM et al. · Zool Res, 2019

Contexto clínico relacionado

Añadido a la biblioteca ASH: May 27, 2026 · Última actualización del sitio: 18 de junio de 2026

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