Sociedad Americana de Hirudoterapia

Studies on the anticoagulant, antimetastatic and heparin-binding properties of ghilanten-related inhibitors

Comparative study published in Blood Coagul Fibrinolysis (1991)

Última actualización: 18 de junio de 2026Revisado por: ASH Editorial Board
Artículo de investigación — revisión de evidenciaReferencia del artículo
Evidence: Observational studyFarmacología salivalDesarrollo de fármacosBrankamp RG et al. · Blood Coagul Fibrinolysis, 1991

Abstract

The purpose of this study was to investigate the structure-activity relationships of ghilanten, an anticoagulant-antimetastatic protein of the South American leech Haementeria ghilianii. Five sequence-related variants of ghilanten, termed P1-P5, were purified and were shown to potently block the active-site hydrolysis of methoxycarbonyl-D-cyclohexylglycyl-glycyl-arginine-p-nitroanilide acetate by the human blood coagulation enzyme factor Xa; inhibition was rapid and stoichiometric. The amino acid sequence of P5 revealed a consensus sequence for heparin-binding at the carboxy-terminus. A synthetic peptide homologous to this region (93P-N-G-L-K-R-D-K-L-G-C-E-Y-C-E-C-R-P-K-R-K-L-I-P-R-L-S119) bound 125I-labelled heparin maximally at physiological pH and salt concentration. When administered intravenously to mice, the peptide suppressed lung metastases although less potentially than whole ghilanten. These findings suggest that the carboxy-terminal heparin-binding region may play a role in the antimetastatic action of the inhibitor.

Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.

Publication typeComparative StudyJournal Article
Indexed MeSH termsAmino Acid SequenceAnimalsAntineoplastic AgentsBinding SitesBlood ProteinsConsensus SequenceDrug SynergismFactor XaFactor Xa InhibitorsHeparinHumansInvertebrate Hormones

Resumen

Ghilanten variants P1-P5 from Haementeria ghilianii potently block active-site hydrolysis by factor Xa; the carboxy-terminal heparin-binding region may play a role in antimetastatic action.

Por qué esto importa para la hirudoterapia

Este estudio comparativo investigó las relaciones estructura-actividad del ghilanten, una proteína anticoagulante-antimetastásica de la sanguijuela sudamericana Haementeria ghilianii, mediante la purificación de cinco variantes relacionadas en secuencia (P1–P5) y la caracterización de su inhibición del factor Xa, sus propiedades de unión a heparina y su actividad antimetastásica. Todas las variantes bloquearon de forma potente y estequiométrica la hidrólisis en el sitio activo del factor Xa; el carboxilo-terminal de P5 contenía una secuencia consenso de unión a heparina cuyo homólogo peptídico sintético unió heparina radiomarcada en condiciones fisiológicas y suprimió las metástasis pulmonares en ratones cuando se administró por vía intravenosa, aunque de forma menos efectiva que el ghilanten completo. Para ASH, esto es relevante porque concierne a un anticoagulante derivado de sanguijuela con propiedades antimetastásicas adicionales y caracterización de estructura-función. Advertencia: Se trata de un estudio preclínico que emplea enzimología in vitro y un modelo murino de metástasis; no se presentan datos clínicos y la especie de sanguijuela difiere de Hirudo medicinalis.

Citación

Studies on the anticoagulant, antimetastatic and heparin-binding properties of ghilanten-related inhibitors.

Brankamp RG et al. · Blood Coagul Fibrinolysis, 1991

Contexto clínico relacionado

Añadido a la biblioteca ASH: May 27, 2026 · Última actualización del sitio: 18 de junio de 2026

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