Amerikanische Gesellschaft für Hirudotherapie

Kristallisation und vorläufige kristallographische Analyse von Antistasin, einem vom Blutegel stammenden Inhibitor des Blutgerinnungsfaktors Xa

Crystallization and preliminary crystallographic analysis of antistasin, a leech-derived inhibitor of blood coagulation factor Xa

Kristallographische Studie in der Zeitschrift Journal of molecular biology (1993)

Zuletzt aktualisiert: 18. Juni 2026Geprüft von: ASH Editorial Board
Forschungsartikel — EvidenzübersichtArtikelreferenz
Evidenz: In-vitro-/LaborstudieArzneimittelentwicklungSchreuder H et al. · Journal of molecular biology, 1993

Abstract

The salivary gland of the Mexican leech Haementeria officinalis contains a 15 kDa protein which is a potent and selective inhibitor of factor Xa. It inhibits not only blood coagulation, but also metastasis. A gene, coding for a sequence similar to published antistasin sequences, has been synthesized and expressed in Chinese hamster ovary (CHO) cells. The recombinant protein was purified and crystallized at pH 6.0, using 31% ammonium sulfate as a precipitant. The crystals diffract at least to 2.8 A. The spacegroup is I422 with a = b = 77.7 A and c = 88.4 A. The crystals contain 42% solvent and one protein molecule in the asymmetric unit. A search for heavy atom derivatives is in progress.

Abstract aus PubMed (NCBI) für den zitierten Eintrag, in der Originalsprache wiedergegeben. Maßgeblich ist die Fassung der Originalpublikation.

Das Abstract wird nicht übersetzt, damit die eigene Wortwahl der Autoren erhalten bleibt.

PublikationstypJournal ArticleResearch Support, Non-U.S. Gov't
Indexierte MeSH-BegriffeAnimalsCHO CellsCricetinaeCrystallizationFactor Xa InhibitorsInvertebrate HormonesLeechesRecombinant ProteinsX-Ray Diffraction

Zusammenfassung

Ein synthetisches Gen, das für eine den veröffentlichten Antistasin-Sequenzen ähnliche Sequenz kodiert, wurde in CHO-Zellen exprimiert; das rekombinante Protein wurde bei pH 6,0 mit 31 % Ammoniumsulfat kristallisiert. Die Kristalle beugen mindestens bis 2,8 Å, Raumgruppe I422, a = b = 77,7 Å, c = 88,4 Å, 42 % Lösungsmittel, ein Molekül pro asymmetrischer Einheit. Das 15-kDa-Protein des Blutegels Haementeria officinalis, ein potenter, selektiver Faktor-Xa-Inhibitor, hemmt neben der Gerinnung auch die Metastasierung; die Suche nach Schweratomderivaten läuft.

Warum dies für die Hirudotherapie relevant ist

Dieser Artikel berichtet über die Kristallisation und vorläufige Röntgenbeugungsanalyse eines ~15 kDa Faktor-Xa-Inhibitors aus dem mexikanischen Blutegel Haementeria officinalis, der rekombinant in CHO-Zellen aus einem Gen exprimiert wurde, das für eine Sequenz kodiert, die publizierten Antistasin-Sequenzen ähnelt. Das Abstract weist darauf hin, dass das Protein sowohl die Blutgerinnung als auch Metastasierung hemmt, und beschreibt Kristalle, die in der Raumgruppe I422 bis mindestens 2,8 Å beugen, mit laufenden Schwermetall-Derivatsuchen. Es handelt sich um frühe strukturelle Arbeit an einem aus Blutegeln stammenden antithrombotischen Protein. Einschränkung: Die berichtete Arbeit beschränkt sich auf Kristallisation und vorläufige Beugungsanalyse und liefert keine neuen funktionellen, In-vivo- oder klinischen Daten.

Verwandte Verbindungen im ASH-Register

Aus dem Blutegel stammende Moleküle und aus Hirudin abgeleitete Arzneimittel, die zum Thema dieser Arbeit gehören, jeweils mit vollständigem Profil im ASH-Verbindungsregister:

Zitation

Literaturangabe (Vancouver-Stil)

Schreuder H, Arkema A, de Boer B, Kalk K, Dijkema R, Mulders J, et al. Crystallization and preliminary crystallographic analysis of antistasin, a leech-derived inhibitor of blood coagulation factor Xa. J Mol Biol. 1993;231(4):1137-1138. doi:10.1006/jmbi.1993.1360. PMID: 8515472

Die bibliografischen Angaben (Autoren, Band, Seiten, DOI) stammen aus dem PubMed-Eintrag.

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Zur ASH-Bibliothek hinzugefügt: 27. Mai 2026 · Letzte Aktualisierung der Website: 18. Juni 2026

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