Hochaktive Fraktionen des rekombinanten Destabilase-Lysozyms des medizinischen Blutegels
Highly active fractions of the medicinal leech recombinant destabilase-lysozyme
Biochemische In-vitro-Studie in der Zeitschrift Biomeditsinskaia khimiia (2014)
Abstract
From the highly purified but lowly active recombinant protein Destabilas-Lysozyme (Dest-Lys) by use cation-exchange column TSK CM 3-SW chromatography, it was separated non-active fraction IV, contained 90% of protein. Fractions I, II and III, represented proteins with lysozyme and isopeptidase activities. Their lysozyme activity correlates with the activity of natural Des-Lys. The ratio of the activities in fractions I - III is such, that maximal lysozyme activity is concentrated in fraction III, isopeptidase - in fraction I. It is discussed the possibility of Dest-Lys different functions regulation is depended on the formation of protein complex forms. V rezul'tate fraktsionirovaniia vysokoochishchennogo nizkoaktivnogo rekombinantnogo belka destabilazy-lizotsima (Dest-Liz) na kationoobmennoĭ kolonke TSK CM 3-SW udalos' otdelit' neaktivnuiu fr.IV, soderzhashchuiu 90% belka, ot trekh fraktsiĭ (I, II i III), predstavliaiushchikh belki, lizotsimnaia i izopeptidaznaia aktivnosti kotorykh korreliruiut s aktivnostiami nativnogo fermenta. Odnako, sootnoshenie lizotsimnoĭ i izopeptidaznoĭ aktivnosteĭ vo fraktsiiakh I – III takovo, chto maksimal'naia lizotsimnaia aktivnost' sosredotochena vo fraktsii III, a izopeptidaznaia – vo fraktsii I. Obsuzhdaetsia vozmozhnost' reguliatsii raznykh funktsiĭ Dest-Liz v sviazi s obrazovaniem ego kompleksnykh form.
Abstract aus PubMed (NCBI) für den zitierten Eintrag, in der Originalsprache wiedergegeben. Maßgeblich ist die Fassung der Originalpublikation.
Das Abstract wird nicht übersetzt, damit die eigene Wortwahl der Autoren erhalten bleibt.
Zusammenfassung
Mittels Kationenaustauschchromatographie an TSK CM 3-SW wurde hochgereinigtes, niedrigaktives rekombinantes Destabilase-Lysozym (Dest-Lys) in die inaktive Fraktion IV (90 % des Proteins) und die Fraktionen I–III mit Lysozym- und Isopeptidase-Aktivität getrennt. Die Lysozymaktivität korrelierte mit der des nativen Des-Lys; die maximale Lysozymaktivität konzentrierte sich in Fraktion III, die Isopeptidaseaktivität in Fraktion I. Die Autoren diskutieren, dass die unterschiedlichen Funktionen von Dest-Lys durch Bildung von Proteinkomplexen reguliert werden könnten.
Kontext
Diese Studie beschreibt die chromatographische Trennung von rekombinantem Destabilase-Lysozym (Dest-Lys) mittels einer Kationenaustausch-Säule, wobei drei aktive Fraktionen (I, II, III) mit Lysozym- und Isopeptidaseaktivität sowie eine inaktive Fraktion (IV, 90 % des Proteins) gewonnen wurden. Die maximale Lysozymaktivität konzentrierte sich in Fraktion III, während die maximale Isopeptidaseaktivität in Fraktion I lag; die Autoren erörterten, ob die Regulation der unterschiedlichen Funktionen von Dest-Lys von der Bildung von Proteinkomplexformen abhängt. Das Abstract gibt weder den Ursprungsorganismus an, beschreibt das Protein nicht als Teil eines Sekretoms und charakterisiert die Isopeptidaseaktivität auch nicht als fibrinolytisch. Die MeSH-Begriffe verweisen auf Hirudo medicinalis, aber im Abstract selbst wird keine Verbindung zu Blutegeln hergestellt.
Verwandte Verbindungen im ASH-Register
Aus dem Blutegel stammende Moleküle und aus Hirudin abgeleitete Arzneimittel, die zum Thema dieser Arbeit gehören, jeweils mit vollständigem Profil im ASH-Verbindungsregister:
Zitation
Literaturangabe (Vancouver-Stil)
Fadeeva IuI, Antipova NV, Baskova IP, Zavalova LL. Highly active fractions of the medicinal leech recombinant destabilase-lysozyme. Biomed Khim. 2014;60(3):332-337. doi:10.18097/pbmc20146003332. PMID: 25019395
Die bibliografischen Angaben (Autoren, Band, Seiten, DOI) stammen aus dem PubMed-Eintrag.
Verwandter klinischer Kontext
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Zur ASH-Bibliothek hinzugefügt: 27. Mai 2026 · Letzte Aktualisierung der Website: 18. Juni 2026