Highly active fractions of the medicinal leech recombinant destabilase-lysozyme
Research article published in Biomeditsinskaia khimiia (2014)
Abstract
From the highly purified but lowly active recombinant protein Destabilas-Lysozyme (Dest-Lys) by use cation-exchange column TSK CM 3-SW chromatography, it was separated non-active fraction IV, contained 90% of protein. Fractions I, II and III, represented proteins with lysozyme and isopeptidase activities. Their lysozyme activity correlates with the activity of natural Des-Lys. The ratio of the activities in fractions I - III is such, that maximal lysozyme activity is concentrated in fraction III, isopeptidase - in fraction I. It is discussed the possibility of Dest-Lys different functions regulation is depended on the formation of protein complex forms. V rezul'tate fraktsionirovaniia vysokoochishchennogo nizkoaktivnogo rekombinantnogo belka destabilazy-lizotsima (Dest-Liz) na kationoobmennoĭ kolonke TSK CM 3-SW udalos' otdelit' neaktivnuiu fr.IV, soderzhashchuiu 90% belka, ot trekh fraktsiĭ (I, II i III), predstavliaiushchikh belki, lizotsimnaia i izopeptidaznaia aktivnosti kotorykh korreliruiut s aktivnostiami nativnogo fermenta. Odnako, sootnoshenie lizotsimnoĭ i izopeptidaznoĭ aktivnosteĭ vo fraktsiiakh I – III takovo, chto maksimal'naia lizotsimnaia aktivnost' sosredotochena vo fraktsii III, a izopeptidaznaia – vo fraktsii I. Obsuzhdaetsia vozmozhnost' reguliatsii raznykh funktsiĭ Dest-Liz v sviazi s obrazovaniem ego kompleksnykh form.
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Zusammenfassung
Highly active fractions of the medicinal leech recombinant destabilase-lysozyme.
Warum dies für die Hirudotherapie relevant ist
Diese Studie beschreibt die chromatographische Trennung von rekombinantem Destabilase-Lysozym (Dest-Lys) mittels einer Kationenaustausch-Säule, wobei drei aktive Fraktionen (I, II, III) mit Lysozym- und Isopeptidaseaktivität sowie eine inaktive Fraktion (IV, 90 % des Proteins) gewonnen wurden. Die maximale Lysozymaktivität konzentrierte sich in Fraktion III, während die maximale Isopeptidaseaktivität in Fraktion I lag; die Autoren erörterten, ob die Regulation der unterschiedlichen Funktionen von Dest-Lys von der Bildung von Proteinkomplexformen abhängt. Einschränkung: Das Abstract gibt weder den Ursprungsorganismus an, beschreibt das Protein nicht als Teil eines Sekretoms und charakterisiert die Isopeptidaseaktivität auch nicht als fibrinolytisch. Obwohl die MeSH-Begriffe auf Hirudo medicinalis verweisen, wird im Abstract selbst keine Verbindung zu Blutegeln hergestellt, sodass die Relevanz für die Domäne von ASH indirekt ist und allein aus dem Abstract nicht bestätigt werden kann.
Zitation
Highly active fractions of the medicinal leech recombinant destabilase-lysozyme
Fadeeva IY et al. · Biomeditsinskaia khimiia, 2014
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Zur ASH-Bibliothek hinzugefügt: May 27, 2026 · Letzte Aktualisierung der Website: 18. Juni 2026