Bindung des rekombinanten Proteinaseinhibitors Eglin c aus dem Blutegel Hirudo medicinalis an Serin-(pro)enzyme: eine vergleichende thermodynamische Studie

The binding of the recombinant proteinase inhibitor eglin c from the leech Hirudo medicinalis to serine (pro)enzymes belonging to the chymotrypsin and subtilisin families has been investigated from the thermodynamic viewpoint, between pH 4.5 and 9.5 and from 10 degrees C to 40 degrees C. The affinity of eglin c for the serine (pro)enzymes considered shows the following trend: Leu-proteinase [the leucine specific serine proteinase from spinach (Spinacia oleracea L.) leaves] greater than human leucocyte elastase congruent to human cathepsin G congruent to subtilisin Carlsberg congruent to bovine alpha-chymotrypsin greater than bovine alpha-chymotrypsinogen A congruent to porcine pancreatic elastase congruent to bovine beta-trypsin. The serine (pro)enzyme-inhibitor complex formation is an entropy-driven process. On increasing the pH from 4.5 to 9.5, the affinity of eglin c for the serine (pro)enzymes considered increases thus reflecting the acid pK shift of the invariant hystidyl catalytic residue from approximately to 6.9 in the free serine proteinases and bovine alpha-chymotrypsinogen A to congruent to 5.1 in the serine (pro)enzyme-inhibitor complexes. Considering the known molecular models, the observed binding behaviour of eglin c was related to the inferred stereochemistry of the serine (pro)enzyme-inhibitor contact regions.

Abstract aus PubMed (NCBI) für den zitierten Eintrag, in der Originalsprache wiedergegeben. Maßgeblich ist die Fassung der Originalpublikation.

Das Abstract wird nicht übersetzt, damit die eigene Wortwahl der Autoren erhalten bleibt.

Die Bindung des rekombinanten Proteinaseinhibitors Eglin c aus dem Blutegel Hirudo medicinalis an Serin-(pro)enzyme der Chymotrypsin- und Subtilisin-Familien wurde zwischen pH 4,5 und 9,5 (10–40 °C) thermodynamisch untersucht. Die Affinität folgte dem Trend Leu-Proteinase > humane Leukozytenelastase ≈ Cathepsin G ≈ Subtilisin Carlsberg ≈ α-Chymotrypsin > α-Chymotrypsinogen A ≈ Pankreas-Elastase ≈ β-Trypsin. Die Komplexbildung war entropiegetrieben; mit steigendem pH nahm die Affinität zu. Die Autoren setzen das Bindungsverhalten mit der abgeleiteten Stereochemie der Kontaktregionen in Beziehung.

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