Amerikanische Gesellschaft für Hirudotherapie

Free radicals inactivate human neutrophil elastase and its inhibitors with comparable efficiency

Comparative study published in Biochemical and biophysical research communications (1989)

Zuletzt aktualisiert: 18. Juni 2026Geprüft von: ASH Editorial Board
Forschungsartikel – EvidenzreviewArtikelreferenz
Evidence: Observational studyArzneimittelentwicklungDean RT et al. · Biochemical and biophysical research communications, 1989

Abstract

Free radicals produced in a Fenton reaction (H202/Cu), modelling some xenobiotic and cell-mediated inflammatory affronts, efficiently inactivated the elastase-inhibitor eglin, but equally, human neutrophil elastase itself. Elastase activity was not regenerated from proteinase/inhibitor complexes during radical attack. Three different elastase inhibitors, eglin, secretory leukocyte proteinase inhibitor and alpha-1-proteinase inhibitor were all similarly sensitive to inactivation. Unlike certain oxidants which can selectively inactivate alpha-1-proteinase inhibitor, free radicals may influence comparably the availability of both proteinase inhibitors and their targets.

Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.

Publication typeComparative StudyJournal ArticleResearch Support, Non-U.S. Gov't
Indexed MeSH termsBlood ProteinsCopperEnzyme ActivationFree RadicalsHumansHydrogen PeroxideNeutrophilsPancreatic ElastaseProtease InhibitorsProteinsSerpinsalpha 1-Antitrypsin

Zusammenfassung

Free radicals produced in a Fenton reaction (H202/Cu), modelling some xenobiotic and cell-mediated inflammatory affronts, efficiently inactivated the elastase-inhibitor eglin, but equally, human neutrophil elastase itself.

Warum dies für die Hirudotherapie relevant ist

Diese Studie untersuchte, wie in einer Fenton-Reaktion (H2O2/Cu) erzeugte freie Radikale menschliche Neutrophilen-Elastase und mehrere Proteinaseinhibitoren – darunter Eglin, sekretorischer Leukozyten-Proteinaseinhibitor und Alpha-1-Proteinaseinhibitor – in vitro inaktivieren. Die Elastase-Aktivität wurde aus Proteinase/Inhibitor-Komplexen während des Radikalangriffs nicht regeneriert, und alle drei Inhibitoren waren ähnlich sensitiv gegenüber Inaktivierung, was darauf hindeutet, dass freie Radikale die Verfügbarkeit sowohl von Proteinaseinhibitoren als auch von deren Zielmolekülen vergleichbar beeinflussen. Der Abstract identifiziert Eglin lediglich als Elastase-Inhibitor und liefert keine Informationen zu dessen biologischem Ursprung. Da der Abstract keinen Hinweis auf Blutegel, Blutegelspeichel, Blutegelsekretom oder Hirudotherapie enthält, lässt sich aus dieser Quelle allein keine vertretbare Verbindung zum ASH-Gebiet herstellen; jede Behauptung eines Blutegel-Ursprungs würde externe, im Abstract nicht enthaltene Informationen erfordern.

Zitation

Free radicals inactivate human neutrophil elastase and its inhibitors with comparable efficiency

Dean RT et al. · Biochemical and biophysical research communications, 1989

DOI

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Zur ASH-Bibliothek hinzugefügt: May 27, 2026 · Letzte Aktualisierung der Website: 18. Juni 2026

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