Amerikanische Gesellschaft für Hirudotherapie

Isolation and structural characterization of a potent inhibitor of coagulation factor Xa from the leech Haementeria ghilianii

Research article published in Thrombosis and haemostasis (1989)

Zuletzt aktualisiert: 18. Juni 2026Geprüft von: ASH Editorial Board
Forschungsartikel – EvidenzreviewArtikelreferenz
Evidence: Preclinical (animal)ArzneimittelentwicklungCondra C et al. · Thrombosis and haemostasis, 1989

Abstract

The present work reports the discovery and characterization of an anticoagulant protein in the salivary gland of the giant bloodsucking leech, H. ghilianii, which is a specific and potent inhibitor of coagulation factor Xa. The inhibitor, purified to homogeneity, displayed subnanomolar inhibition of bovine factor Xa and had a molecular weight of approximately 15,000 as deduced by denaturing SDS-PAGE. The amino acid sequence of the first 43 residues of the H. ghilianii derived inhibitor displayed a striking homology to antistasin, the recently described subnanomolar inhibitor of factor Xa isolated from the Mexican leech, H. officinalis. Antisera prepared to antistasin cross-reacted with the H. ghilianii protein in Western Blot analysis. These data indicate that the giant Amazonian leech, H. ghilianii, and the smaller Mexican leech, H. officinalis, have similar proteins which disrupt the normal hemostatic clotting mechanisms in their mammalian host's blood.

Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.

Publication typeJournal Article
Indexed MeSH termsAmino Acid SequenceAmino AcidsAnimalsAnticoagulantsBlotting, WesternElectrophoresis, Polyacrylamide GelFactor Xa InhibitorsLeechesMolecular Sequence DataPyroglutamyl-Peptidase ISalivary Proteins and PeptidesStructure-Activity Relationship

Zusammenfassung

Isolation and structural characterization of a potent inhibitor of coagulation factor Xa from the leech Haementeria ghilianii.

Warum dies für die Hirudotherapie relevant ist

Diese Studie berichtet über die Isolierung und Charakterisierung eines neuartigen antikoagulatorischen Proteins aus den Speicheldrüsen des riesigen Amazonas-Blutegels Haementeria ghilianii und zeigt, dass es sich um einen spezifischen, potenten Inhibitor des Gerinnungsfaktors Xa mit subnanomolarer inhibitorischer Aktivität und einer Molekülmasse von ~15 kDa handelt und dass seine N-terminale Sequenz stark dem Antistasin aus H. officinalis ähnelt. Für ASH und die Hirudotherapie ist diese Arbeit unmittelbar relevant: Sie erweitert das bekannte Repertoire egelsezernierter Antikoagulanzien, die die Hämostase des Wirts außer Gefecht setzen – ebendasselbe biologische Prinzip, das Komponenten des Egelsekretoms (z. B. Hirudin) als therapeutische Antikoagulanzien und als Ausgangspunkte für die Arzneimittelentwicklung wertvoll macht. Die Identifizierung weiterer egelspezifischer Faktor-Xa-Inhibitoren stärkt die wissenschaftliche Rationale für die fortgesetzte Untersuchung des Egelsekretoms. Die ehrliche Einschränkung besteht darin, dass es sich um eine biochemische In-vitro-Isolierungs- und Charakterisierungsstudie handelt, die über die Hemmung von bovinem Faktor Xa berichtet; sie belegt weder therapeutische Wirksamkeit, Pharmakokinetik noch Sicherheit beim Menschen.

Zitation

Isolation and structural characterization of a potent inhibitor of coagulation factor Xa from the leech Haementeria ghilianii

Condra C et al. · Thrombosis and haemostasis, 1989

Verwandter klinischer Kontext

Zur ASH-Bibliothek hinzugefügt: May 27, 2026 · Letzte Aktualisierung der Website: 18. Juni 2026

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