Chromacin-ähnliches Peptid in Blutegeln

We demonstrate the presence in leech hemolymph of high levels of a peptide recognized by antiserum directed against bovine chromacin. The purification of the chromacin-like peptide was carried out by an acidic extraction, followed by solid phase and high pressure gel permeation chromatography and reversed-phase HPLC purification. Its sequence (GDFELPSIADPQATFESQRGPSAQQVDK) was established by a combination of techniques, including automated Edman degradation, MALDI-TOF measurement and DOT immunobinding assays with anti-chromogranin A. Mass spectrometry measurement revealed a m/z 3177Da, revealing the fact that the molecule is phosphorylated. ELISA titrations performed at each step of the purification revealed a major increase in the level of the peptide (ca. 125 nmol/microl of coelomic fluid) 15 min after LPS exposure. The increase in chromacin-like peptide levels is both time and concentration dependent. The level of this peptide decreased significantly 4 hours after LPS exposure. This report is the first discovery of a chromogranin derived like peptide in invertebrates.

Abstract aus PubMed (NCBI) für den zitierten Eintrag, in der Originalsprache wiedergegeben. Maßgeblich ist die Fassung der Originalpublikation.

Das Abstract wird nicht übersetzt, damit die eigene Wortwahl der Autoren erhalten bleibt.

In der Hämolymphe von Blutegeln wurde ein von einem Antiserum gegen bovines Chromacin erkanntes Peptid nachgewiesen. Nach Reinigung durch saure Extraktion, Gelpermeations- und Umkehrphasen-HPLC wurde die Sequenz GDFELPSIADPQATFESQRGPSAQQVDK mittels Edman-Abbau, MALDI-TOF und Dot-Immunobinding-Assays bestimmt; die Massenspektrometrie ergab m/z 3177 Da und wies auf eine Phosphorylierung hin. ELISA-Titrationen zeigten nach LPS-Exposition einen Anstieg auf ca. 125 nmol/µl Coelomflüssigkeit nach 15 min; die Werte sanken nach 4 h signifikant. Die Autoren beschreiben den Erstnachweis eines Chromogranin-abgeleiteten Peptids bei Invertebraten.

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