Amerikanische Gesellschaft für Hirudotherapie

Chromacin-like peptide in leeches

Basic science / biochemistry published in Neuro Endocrinol Lett (2003)

Zuletzt aktualisiert: 18. Juni 2026Geprüft von: ASH Editorial Board
Forschungsartikel – EvidenzreviewArtikelreferenz
Evidence: Preclinical (animal)Genomik & ProteomikSpeichel-PharmakologieSalzet M et al. · Neuro endocrinology letters, 2003

Abstract

We demonstrate the presence in leech hemolymph of high levels of a peptide recognized by antiserum directed against bovine chromacin. The purification of the chromacin-like peptide was carried out by an acidic extraction, followed by solid phase and high pressure gel permeation chromatography and reversed-phase HPLC purification. Its sequence (GDFELPSIADPQATFESQRGPSAQQVDK) was established by a combination of techniques, including automated Edman degradation, MALDI-TOF measurement and DOT immunobinding assays with anti-chromogranin A. Mass spectrometry measurement revealed a m/z 3177Da, revealing the fact that the molecule is phosphorylated. ELISA titrations performed at each step of the purification revealed a major increase in the level of the peptide (ca. 125 nmol/microl of coelomic fluid) 15 min after LPS exposure. The increase in chromacin-like peptide levels is both time and concentration dependent. The level of this peptide decreased significantly 4 hours after LPS exposure. This report is the first discovery of a chromogranin derived like peptide in invertebrates.

Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.

Publication typeJournal ArticleResearch Support, Non-U.S. Gov'tResearch Support, U.S. Gov't, P.H.S.
Indexed MeSH termsAmino Acid SequenceAnimalsDose-Response Relationship, DrugEnzyme-Linked Immunosorbent AssayHemolymphLeechesLipopolysaccharidesMolecular Sequence DataPeptidesRadioimmunoassaySpectrometry, Mass, Matrix-Assisted Laser Desorption-Ionization

Zusammenfassung

First discovery of a chromogranin-derived chromacin-like peptide (GDFELPSIADPQATFESQRGPSAQQVDK) in leech hemolymph. Phosphorylated 3177Da molecule whose levels increased markedly after LPS exposure.

Warum dies für die Hirudotherapie relevant ist

Diese Studie identifizierte ein Chromacin-ähnliches Peptid in der Hämolymphe von Blutegeln und ermittelte dessen Aminosäuresequenz und Molekulargewicht mittels chromatographischer Reinigung, Edman-Abbau, MALDI-TOF und Immunoassays. Das Peptid ist phosphoryliert (m/z 3177 Da) und wird von Anti-Chromogranin-A- und Anti-Rinder-Chromacin-Antiseren erkannt. ELISA-Messungen zeigten, dass der Peptidspiegel 15 Minuten nach Lipopolysaccharid-(LPS-)Exposition deutlich anstieg (ca. 125 nmol/μl Coelomflüssigkeit), wobei der Anstieg zeit- und konzentrationsabhängig war und nach 4 Stunden signifikant abfiel. Die Autoren berichten dies als erstmalige Entdeckung eines Chromogranin-abgeleiteten ähnlichen Peptids bei Invertebraten. Die Relevanz für die ASH ist indirekt, da die Arbeit eine Komponente der Blutegelhämolymphe und deren LPS-reaktive Dynamik charakterisiert; der Abstract ordnet dem Peptid keine funktionelle Rolle (z. B. antimikrobiell) zu, und es werden keine therapeutischen oder klinischen Daten angegeben.

Zitation

Chromacin-like peptide in leeches.

Salzet M et al. · Neuro endocrinology letters, 2003

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Zur ASH-Bibliothek hinzugefügt: May 27, 2026 · Letzte Aktualisierung der Website: 18. Juni 2026

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