Proteinprofilierung des Speicheldrüsensekrets des medizinischen Blutegels mittels proteomischer Analysenmethoden

Protein diversity of the high molecular weight fraction (molecular mass > 500 daltons) of salivary grand secretion of the medicinal leech Hirudo medicinalis has been demonstrated using methods of proteomic analysis. One-dimensional (1D) electrophoresis revealed the presence of more than 60 bands corresponding to molecular masses ranging from 11 to 483 kD. 2D-electrophoresis revealed more than 100 specific protein spots differing in molecular masses and pI values. SELDI-mass spectrometry analysis using the ProteinChip. System based on chromatography surfaces of strong anion or weak cation exchanger detected 45 individual compounds of molecular masses ranged from 1.964 to 66.5 kD. Comparison of SELDI-MS data with protein databases revealed eight known proteins from the medicinal leech. Other masses detected by proteomic analytical methods may be related to both modifications of known proteins and unknown biologically active components of leech saliva secretion.

Abstract aus PubMed (NCBI) für den zitierten Eintrag, in der Originalsprache wiedergegeben. Maßgeblich ist die Fassung der Originalpublikation.

Das Abstract wird nicht übersetzt, damit die eigene Wortwahl der Autoren erhalten bleibt.

Mit proteomischen Methoden wurde die Proteindiversität der hochmolekularen Fraktion (Molmasse > 500 Dalton) des Speicheldrüsensekrets von Hirudo medicinalis untersucht. Die eindimensionale Elektrophorese zeigte mehr als 60 Banden (11 bis 483 kD), die zweidimensionale mehr als 100 spezifische Spots unterschiedlicher Molmasse und isoelektrischer Punkte. Die SELDI-Massenspektrometrie (ProteinChip-System mit starken Anionen- bzw. schwachen Kationenaustauscheroberflächen) detektierte 45 Verbindungen (1,964 bis 66,5 kD); acht bekannte Proteine des Blutegels wurden identifiziert. Weitere Massen könnten Modifikationen bekannter Proteine oder unbekannte biologisch aktive Komponenten darstellen.

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