Amino-acid-sequence determination and biological activity of tessulin, a naturally occurring trypsin-chymotrypsin inhibitor isolated from the leech Theromyzon tessulatum
Biochemistry study published in European Journal of Biochemistry (1998)
Abstract
We purified a new trypsin-chymotrypsin inhibitor, designated tessulin, from the rhynchobdellid leech Theromyzon tessulatum. This 9-kDa peptide was purified to apparent homogeneity by gel-permeation and anion-exchange chromatographies followed by reverse-phase HPLC. The structure of tessulin was determined by reduction, S-beta-pyridylethylation, trypsin digestion, automated Edman degradation and matrix-assisted laser desorption mass spectrometry (m/z 8985 Da). The 81-amino-acid peptide possesses 16 cysteines and exhibits a 16% sequence similarity with antistasin-type inhibitors. Tessulin inhibits trypsin (Ki 1 pM) and chymotrypsin (Ki 150 pM) and exhibits no activity with thrombin, factor Xa, cathepsin G and elastase. This is the first trypsin-chymotrypsin inhibitor isolated from leeches that does not inhibit elastase or cathepsin G, except for cytin and therin. Furthermore, tessulin, in conjunction with other serine-protease inhibitors isolated from Theromyzon (therin, theromin), significantly diminishes the level of human granulocyte and monocyte activation induced by lipopolysaccharides (10 microg). The combined level of inhibition is higher than that of aprotinin, another serine-protease inhibitor used biomedically. Thus, tessulin may be clinically significant in reducing inflammatory events.
Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.
Резюме
Purifies and sequences tessulin from rhynchobdellid leech Theromyzon tessulatum — first trypsin-chymotrypsin inhibitor in leeches that does not inhibit elastase. Anti-inflammatory in vitro.
Почему это важно для гирудотерапии
В данном исследовании очищен и охарактеризован тессулин — ингибитор трипсина и химотрипсина массой 9 кДа (m/z 8985 Да) из ринхобделлидной пиявки Theromyzon tessulatum; определена его последовательность из 81 аминокислоты (16 цистеинов, 16% сходства с ингибиторами типа антистазина). Тессулин ингибирует трипсин (Ki 1 пМ) и химотрипсин (Ki 150 пМ), но не проявляет активности в отношении тромбина, фактора Xa, катепсина G или эластазы — что уникально среди ингибиторов пиявок — что делает его первым пиявочным ингибитором трипсина-химотрипсина, не ингибирующим эластазу или катепсин G (за исключением цитина и терина). В комбинации с терином и термином тессулин достоверно снижал LPS-индуцированную активацию человеческих гранулоцитов и моноцитов, превосходя апротинин. Это имеет значение для области ASH, поскольку расширяет каталог биоактивных пептидов секретома пиявок с потенциальной противовоспалительной значимостью. Ограничение: исследование является чисто биохимической работой in vitro, без данных in vivo или клинических данных, и тессулин не обладает антикоагулянтной активностью.
Цитирование
Amino-acid-sequence determination and biological activity of tessulin, a naturally occurring trypsin-chymotrypsin inhibitor isolated from the leech Theromyzon tessulatum.
Chopin V et al. · European journal of biochemistry, 1998
Связанный клинический контекст
Узнайте, как это исследование связано с клинической практикой
Добавлено в библиотеку ASH: May 27, 2026 · Последнее обновление сайта: 18 июня 2026 г.