Американское общество гирудотерапии

Определение аминокислотной последовательности и биологическая активность тессулина — природного ингибитора трипсина и химотрипсина, выделенного из пиявки Theromyzon tessulatum

Amino-acid-sequence determination and biological activity of tessulin, a naturally occurring trypsin-chymotrypsin inhibitor isolated from the leech Theromyzon tessulatum

Биохимическое исследование в журнале European Journal of Biochemistry (1998)

Последнее обновление: 18 июня 2026 г.Рецензент: ASH Editorial Board
Научная статья — обзор доказательствСсылка на статью
Уровень доказательности: Доклиническое исследование (на животных)Фармакология секрета слюнных желёзChopin V et al. · European journal of biochemistry, 1998

Аннотация

We purified a new trypsin-chymotrypsin inhibitor, designated tessulin, from the rhynchobdellid leech Theromyzon tessulatum. This 9-kDa peptide was purified to apparent homogeneity by gel-permeation and anion-exchange chromatographies followed by reverse-phase HPLC. The structure of tessulin was determined by reduction, S-beta-pyridylethylation, trypsin digestion, automated Edman degradation and matrix-assisted laser desorption mass spectrometry (m/z 8985 Da). The 81-amino-acid peptide possesses 16 cysteines and exhibits a 16% sequence similarity with antistasin-type inhibitors. Tessulin inhibits trypsin (Ki 1 pM) and chymotrypsin (Ki 150 pM) and exhibits no activity with thrombin, factor Xa, cathepsin G and elastase. This is the first trypsin-chymotrypsin inhibitor isolated from leeches that does not inhibit elastase or cathepsin G, except for cytin and therin. Furthermore, tessulin, in conjunction with other serine-protease inhibitors isolated from Theromyzon (therin, theromin), significantly diminishes the level of human granulocyte and monocyte activation induced by lipopolysaccharides (10 microg). The combined level of inhibition is higher than that of aprotinin, another serine-protease inhibitor used biomedically. Thus, tessulin may be clinically significant in reducing inflammatory events.

Аннотация взята из PubMed (NCBI) для цитируемой записи и приводится на языке оригинала. Авторитетной является версия в исходной публикации.

Аннотация оставлена без перевода, чтобы сохранить собственные формулировки авторов.

Тип публикацииJournal ArticleResearch Support, Non-U.S. Gov'tResearch Support, U.S. Gov't, P.H.S.
Индексированные термины MeSHAdjuvants, ImmunologicAmino Acid SequenceAnimalsBinding SitesChymotrypsinElectrophoresis, CapillaryInflammationLeechesLeukocytesLipopolysaccharidesMolecular Sequence DataPeptidesProteinsSequence AnalysisSerine Proteinase InhibitorsSpectrometry, Mass, Matrix-Assisted Laser Desorption-IonizationTrypsin Inhibitors

Резюме

Из пиявки Theromyzon tessulatum очищен новый ингибитор трипсина и химотрипсина тессулин (9 кДа, 81 аминокислота). Он подавляет трипсин (Ki 1 пМ) и химотрипсин (Ki 150 пМ), но не действует на тромбин, фактор Xa, катепсин G и эластазу. Вместе с терином и теромином тессулин значительно снижал вызванную липополисахаридами (10 мкг) активацию гранулоцитов и моноцитов человека, превосходя по суммарному эффекту апротинин. Авторы допускают, что тессулин может иметь клиническое значение для уменьшения воспаления.

Почему это важно для гирудотерапии

В данном исследовании очищен и охарактеризован тессулин — ингибитор трипсина и химотрипсина массой 9 кДа (m/z 8985 Да) из ринхобделлидной пиявки Theromyzon tessulatum; определена его последовательность из 81 аминокислоты (16 цистеинов, 16% сходства с ингибиторами типа антистазина). Тессулин ингибирует трипсин (Ki 1 пМ) и химотрипсин (Ki 150 пМ), но не проявляет активности в отношении тромбина, фактора Xa, катепсина G или эластазы — что уникально среди ингибиторов пиявок — что делает его первым пиявочным ингибитором трипсина-химотрипсина, не ингибирующим эластазу или катепсин G (за исключением цитина и терина). В комбинации с терином и термином тессулин достоверно снижал LPS-индуцированную активацию человеческих гранулоцитов и моноцитов, превосходя апротинин. Исследование расширяет каталог биоактивных пептидов секретома пиявок с потенциальной противовоспалительной значимостью. Исследование является чисто биохимической работой in vitro, без данных in vivo или клинических данных, и тессулин не обладает антикоагулянтной активностью.

Связанные соединения в реестре ASH

Молекулы из пиявки и препараты на основе гирудина, связанные с темой данной статьи; у каждого есть полный профиль в реестре соединений ASH:

Цитирование

Библиографическая ссылка (стиль Vancouver)

Chopin V, Stefano GB, Salzet M. Amino-acid-sequence determination and biological activity of tessulin, a naturally occurring trypsin-chymotrypsin inhibitor isolated from the leech Theromyzon tessulatum. Eur J Biochem. 1998;258(2):662-668. doi:10.1046/j.1432-1327.1998.2580662.x. PMID: 9874232

Библиографические данные (авторы, том, страницы, DOI) взяты из записи PubMed.

Связанный клинический контекст

Узнайте, как это исследование связано с клинической практикой

Похожие исследования

Другие рецензируемые исследования в разделе «Фармакология секрета слюнных желёз».

Все исследования, проанализированные ASH →

Добавлено в библиотеку ASH: 27 мая 2026 г. · Последнее обновление сайта: 18 июня 2026 г.

Этот сайт предоставляет образовательную информацию и не является медицинской консультацией, диагнозом или рекомендацией по лечению. Гирудотерапия сопряжена с клинически значимыми рисками и должна проводиться только квалифицированными клиницистами в рамках институционально утверждённых протоколов. Разрешение FDA 510(k) для медицинских пиявок ограничено определёнными показаниями; обсуждения исследовательского и нелицензионного применения отмечены соответствующим образом. Для индивидуальных медицинских рекомендаций обратитесь к квалифицированному медицинскому специалисту.