Американское общество гирудотерапии

Влияние озона на ингибиторы нейтрофильных протеиназ человека

Ozone effects on inhibitors of human neutrophil proteinases

Экспериментальное исследование in vitro в журнале Arch Biochem Biophys (1987)

Последнее обновление: 18 июня 2026 г.Рецензент: ASH Editorial Board
Научная статья — обзор доказательствСсылка на статью
Уровень доказательности: Отчёт об исследованииФармакология секрета слюнных желёзРазработка лекарственных препаратовSmith CE et al. · Arch Biochem Biophys, 1987

Аннотация

The effects of ozone on human alpha 1-proteinase inhibitor (A-1-PI), alpha 1-antichymotrypsin (A-1-Achy), bronchial leukocyte proteinase inhibitor (BLPI), and Eglin C were studied using in vitro exposures in phosphate-buffered solutions. Following ozone exposure, inhibitory activities against human neutrophil elastase (HNE) and/or cathepsin G (Cat G) were measured. Exposure of A-1-PI to 50 mol O3/mol protein resulted in a complete loss of HNE inhibitory activity, whereas A-1-Achy lost only 50% of its Cat G inhibitory activity and remained half active even after exposure to 250 mol of O3. At 40 mol O3/mol protein, BLPI lost 79% of its activity against HNE and 87% of its Cat G inhibitory activity. Eglin C, a leech-derived inhibitor, lost 81% of its HNE inhibitory activity and 92% of its ability to inhibit Cat G when exposed to 40 mol O3/mol. Amino acid analyses of ozone-exposed inhibitors showed destruction of Trp, Met, Tyr, and His with as little as 10 mol O3/mol protein, and higher levels of O3 resulted in more extensive oxidation of susceptible residues. The variable ozone susceptibility of the different amino acid residues in the four proteins indicated that oxidation was a function of protein structure, as well as the inherent susceptibility of particular amino acids. Exposure of A-1-PI and BLPI in the presence of the antioxidants, Trolox C (water soluble vitamin E) and ascorbic acid (vitamin C), showed that antioxidant vitamins may protect proteins from oxidative inactivation by ozone. Methionine-specific modification of BLPI reduced its HNE and Cat G inhibitory activities. Two moles of N-chlorosuccinimide per mole of BLPI methionine caused an 80% reduction in activity against Cat G, but only a 40% reduction in HNE inhibitory activity.

Аннотация взята из PubMed (NCBI) для цитируемой записи и приводится на языке оригинала. Авторитетной является версия в исходной публикации.

Аннотация оставлена без перевода, чтобы сохранить собственные формулировки авторов.

Тип публикацииJournal ArticleResearch Support, Non-U.S. Gov'tResearch Support, U.S. Gov't, Non-P.H.S.
Индексированные термины MeSHAmino AcidsAscorbic AcidChromansHumansKineticsNeutrophilsOxidation-ReductionOzoneProtease InhibitorsProteinsSerpinsalpha 1-Antichymotrypsin

Резюме

In vitro в фосфатном буфере изучено влияние озона на α1-ингибитор протеиназ, α1-антихимотрипсин, бронхиальный ингибитор лейкоцитарных протеиназ и выделенный из пиявок эглин C. При 50 моль O3 на моль белка α1-ингибитор полностью терял активность против нейтрофильной эластазы, тогда как α1-антихимотрипсин сохранял половину активности даже после 250 моль; при 40 моль эглин C терял 81% ингибирования эластазы и 92% — катепсина G. Окисление чувствительных аминокислот зависело от структуры белка; антиоксиданты тролокс C и аскорбиновая кислота, возможно, защищают белки от инактивации озоном.

Почему это важно для гирудотерапии

В данном исследовании in vitro изучалось воздействие озона на четыре ингибитора нейтрофильных протеиназ человека — α1-протеиназный ингибитор, α1-антихимотрипсин, бронхиальный лейкоцитарный протеиназный ингибитор и эглин C (в аннотации описанный как ингибитор, выделенный из пиявки) — в фосфатно-буферных растворах; измерялась остаточная активность в отношении нейтрофильной эластазы и катепсина G. Эглин C утратил 81% эластазингибирующей активности и 92% катепсин-G-ингибирующей активности при 40 моль O₃/моль белка; окисление разрушало остатки Trp, Met, Tyr и His во всех исследованных белках. Авторы сообщают, что антиоксидантные витамины (тролокс C, аскорбиновая кислота) могут защищать белки от окислительной инактивации. Тот факт, что эглин C идентифицирован как ингибитор, выделенный из пиявки, придаёт данному исследованию биохимическую связь с белками пиявочного происхождения. ОГОВОРКА: Это исследование in vitro по биохимии с использованием очищенных ингибиторов; в нём не применяются пиявки, гирудотерапия и интактный секретом пиявки, и не делается каких-либо терапевтических утверждений.

Связанные соединения в реестре ASH

Молекулы из пиявки и препараты на основе гирудина, связанные с темой данной статьи; у каждого есть полный профиль в реестре соединений ASH:

Цитирование

Ozone effects on inhibitors of human neutrophil proteinases.

Smith CE et al. · Arch Biochem Biophys, 1987

Связанный клинический контекст

Узнайте, как это исследование связано с клинической практикой

Похожие исследования

Другие рецензируемые исследования в разделе «Фармакология секрета слюнных желёз».

Все исследования, проанализированные ASH →

Добавлено в библиотеку ASH: 27 мая 2026 г. · Последнее обновление сайта: 18 июня 2026 г.

Этот сайт предоставляет образовательную информацию и не является медицинской консультацией, диагнозом или рекомендацией по лечению. Гирудотерапия сопряжена с клинически значимыми рисками и должна проводиться только квалифицированными клиницистами в рамках институционально утверждённых протоколов. Разрешение FDA 510(k) для медицинских пиявок ограничено определёнными показаниями; обсуждения исследовательского и нелицензионного применения отмечены соответствующим образом. Для индивидуальных медицинских рекомендаций обратитесь к квалифицированному медицинскому специалисту.