Fibrino(geno)lytic properties of purified hementerin, a metalloproteinase from the leech Haementeria depressa
Biochemistry published in Thromb Haemost (1998)
Abstract
The fibrino(geno)lytic protein designated hementerin contained in crude extracts of the salivary complex of Haementeria depressa leeches was purified to apparent homogeneity by gel filtration, ion exchange chromatography and preparative SDS-PAGE. It is a single-chain 80 kDa, PhMeSO2F-resistant, calcium-dependent, metalloproteinase, which specifically degrades fibrin(ogen) through a plasminogen-independent pathway. The amino terminal sequence of 8 residues shows 80% similarity with hementin, another fibrino(geno)lytic protein purified from Haementeria ghilianii leeches. However, their activities differ somewhat in terms of kinetics and with regard to the structure of the fibrin(ogen) fragments they may produce. Cleavage by hementerin of fibrinogen Aalpha, gamma and Bbeta chains, in that order, produces 270 kDa to 67 kDa fragments which differ from those produced by plasmin. Hementerin was also able to degrade cross-linked fibrin although at a lower rate as compared to fibrinogen. In conclusion, hementerin is a plasminogen-independent fibrino(geno)lytic metalloproteinase that degrades fibrinogen faster than fibrin, prevents blood coagulation and destroys fibrin clots in vitro.
Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.
Резюме
Hementerin (80 kDa, calcium-dependent metalloproteinase from Haementeria depressa) shares 80% N-terminal sequence similarity with hementin but exhibits distinct fibrinogen-cleavage kinetics. Degrades fibrinogen faster than fibrin, plasminogen-independent.
Почему это важно для гирудотерапии
В данном исследовании была очищена и охарактеризована гементерин — фибрино(гено)литическая металлопротеиназа из слюнного комплекса пиявки Haementeria depressa, — определённая как одноцепочечный кальций-зависимый фермент массой 80 kDa, разрушающий фибрин(оген) через плазминоген-независимый путь. Исследование релевантно области ASH как характеристика ещё одного антикоагулянтного фермента секретома пиявок: показано 80% сходство N-концевой аминокислотной последовательности с гементином из Haementeria ghilianii при различиях в кинетике и профилях фрагментов. В аннотации продемонстрировано, что гементерин расщепляет Aα-, γ- и Bβ-цепи фибриногена (с образованием фрагментов 270–67 kDa), предотвращает коагуляцию и разрушает фибриновые сгустки in vitro. Однако это исследование in vitro по биохимической очистке и характеристике без in-vivo, клинических или терапевтических данных; его релевантность для гирудотерапии ограничивается расширением знаний о ферментативном разнообразии секретома пиявок.
Цитирование
Связанный клинический контекст
Узнайте, как это исследование связано с клинической практикой
Добавлено в библиотеку ASH: May 26, 2026 · Последнее обновление сайта: 18 июня 2026 г.