Structure of the leech protein saratin and characterization of its binding to collagen
Research article published in Journal of molecular biology (2008)
Abstract
The leech protein Saratin from Hirudo medicinalis prevents thrombocyte aggregation by interfering with the first binding step of the thrombocytes to collagen by binding to collagen. We solved the three-dimensional structure of the leech protein Saratin in solution and identified its collagen binding site by NMR titration experiments. The NMR structure of Saratin consists of one alpha-helix and a five-stranded beta-sheet arranged in the topology betabetaalphabetabetabeta. The C-terminal region, of about 20 amino acids in length, adopts no regular structure. NMR titration experiments with collagen peptides show that the collagen interaction of Saratin takes place in a kind of notch that is formed by the end of the alpha-helix and the beta-sheet. NMR data-driven docking experiments to collagen model peptides were used to elucidate the putative binding mode of Saratin and collagen. Mainly, parts of the first and the end of the fifth beta-strand, the loop connecting the alpha-helix and the third beta-strand, and a short part of the loop connecting the fourth and fifth beta-strand participate in binding.
Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.
Резюме
The leech protein Saratin from Hirudo medicinalis prevents thrombocyte aggregation by interfering with the first binding step of the thrombocytes to collagen by binding to collagen.
Почему это важно для гирудотерапии
В данном исследовании была расшифрована трёхмерная структура Saratin в растворе методом ЯМР — белка пиявочного происхождения из Hirudo medicinalis, который препятствует агрегации тромбоцитов путём связывания с коллагеном, — а также охарактеризован его сайт связывания коллагена. Структура включает одну альфа-спираль и пятицепочечный бета-лист, при этом эксперименты по ЯМР-титрованию и молекулярному докингу позволили идентифицировать связывающую впадину, образованную концом альфа-спирали и бета-листом с участием специфических цепей и петель. Это имеет прямое отношение к области ASH, поскольку проясняет структурные основы антитромботического механизма действия белка секретома пиявки на молекулярном уровне. Однако данное исследование является структурно-биохимическим и использует модельные пептиды коллагена без данных in vivo или клинических данных, поэтому терапевтические следствия остаются непроверенными.
Цитирование
Structure of the leech protein saratin and characterization of its binding to collagen
Gronwald W et al. · Journal of molecular biology, 2008
Связанный клинический контекст
Узнайте, как это исследование связано с клинической практикой
Добавлено в библиотеку ASH: May 27, 2026 · Последнее обновление сайта: 18 июня 2026 г.