Sociedad Americana de Hirudoterapia

Caracterización molecular, análisis de expresión y actividad antimicrobiana de la teromacina del poliqueto asiático (Perinereis linea)

The molecular characterization, expression analysis and antimicrobial activity of theromacin from Asian polychaeta (Perinereis linea)

Estudio básico molecular en la revista Dev Comp Immunol (2020)

Última actualización: 18 de junio de 2026Revisado por: ASH Editorial Board
Artículo de investigación — revisión de la evidenciaReferencia del artículo
Evidencia: Ciencia básica (no clínica)Farmacología salivalGenómica y proteómicaJoo MS et al. · Developmental and comparative immunology, 2020

Resumen

Antimicrobial peptides (AMPs) are molecular factors in innate immunity and are believed to play a key role in invertebrate host defence. We identified theromacin (TM) from an Asian polychaeta, Perinereis linea, using de novo RNA-seq analysis. TM, a typical AMP of invertebrates, is a cysteine-rich AMP with five disulfide bonds consisting of ten cysteine residues. In gene expression analysis, TM genes were constantly upregulated after lipopolysaccharide (LPS) stimulation. In contrast, after peptidoglycan (PGN) stimulation, it was upregulated initially and downregulated after 12 h. We synthesized a peptide based on the macin AMP in the TM amino acid sequence. The synthetic peptide showed antibacterial activity against some Gram-positive and Gram-negative bacteria. Therefore, the AMPs of P. linea might have broad roles in host defence and exhibit different degrees of activity.

Resumen tomado de PubMed (NCBI) para el registro citado, en el idioma original. La versión de referencia es la de la publicación original.

El resumen se deja sin traducir para conservar la redacción original de los autores.

Tipo de publicaciónJournal ArticleResearch Support, Non-U.S. Gov't
Términos MeSH indexadosAnimalsAntimicrobial Cationic PeptidesBacterial InfectionsCloning, MolecularGene Expression ProfilingGram-Negative BacteriaGram-Positive BacteriaInflammationLipopolysaccharidesPeptidesPhylogenyPolychaetaSequence Analysis, RNAUp-Regulation

Síntesis

Por secuenciación de ARN de novo se identificó la teromacina (TM) de Perinereis linea, un péptido antimicrobiano rico en cisteínas con cinco puentes disulfuro. Tras LPS, la expresión de TM se mantuvo elevada; tras PGN ascendió y descendió a partir de las 12 h. Un péptido sintético derivado de TM mostró actividad antibacteriana frente a algunas bacterias grampositivas y gramnegativas. Las autoras y los autores concluyen que los AMP de P. linea podrían desempeñar funciones amplias en defensa del huésped.

Contexto

Este estudio identificó y caracterizó la teromacina (TM), un péptido antimicrobiano (AMP) rico en cisteína con cinco enlaces disulfuro, a partir del poliqueto asiático Perinereis linea mediante secuenciación de ARN (RNA-seq) de novo. La expresión del gen TM se reguló al alza tras la estimulación con LPS (de forma sostenida) y con PGN (inicialmente regulada al alza, regulada a la baja después de las 12 h); un péptido sintético del dominio macin mostró actividad antibacteriana contra algunas bacterias Gram-positivas y Gram-negativas. El estudio involucra a un gusano poliqueto, no a una sanguijuela; no se mencionan especies de sanguijuelas ni moléculas derivadas de sanguijuelas.

Compuestos relacionados del registro de la ASH

Moléculas de la sanguijuela y fármacos derivados de la hirudina relacionados con el tema de este artículo, cada uno con un perfil completo en el registro de compuestos de la ASH:

Citación

Referencia (estilo Vancouver)

Joo MS, Choi KM, Cho DH, Choi HS, Min EY, Han HJ, et al. The molecular characterization, expression analysis and antimicrobial activity of theromacin from Asian polychaeta (Perinereis linea). Dev Comp Immunol. 2020;112:103773. doi:10.1016/j.dci.2020.103773. PMID: 32634521

Los datos bibliográficos (autores, volumen, páginas, DOI) proceden del registro de PubMed.

Contexto clínico relacionado

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Añadido a la biblioteca ASH: 27 de mayo de 2026 · Última actualización del sitio: 18 de junio de 2026

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