Identificación y caracterización de un neuropéptido novedoso (neuropéptido Y-HS) de la glándula salival de la sanguijuela Haemadipsa sylvestris

The present study was designed to identify immunomodulatory components from the leech salivary gland of Haemadipsa sylvestris. The Sephadex G-50, Resource(TM) S column chromatography and reverse-phase high performance liquid chromatography (RP-HPLC) were used to isolate and purify the salivary gland extracts (SGE). Structural analysis of isolated compounds was based on Edman degradation and matrix assisted laser desorption ionization time-of-flight mass spectrometer (MALDI-TOF-MS). The cDNA encoding the precursor of the compound was cloned from the cDNA library of the salivary gland of H. sylvestris. The levels of inflammatory mediators, including tumor necrosis factor-α (TNF-α), interferon γ (IFN-γ), interleukin-6 (IL-6), and monocyte chemotactic protein-1 (MCP-1) were assayed using an enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA). The effects on cell proliferation and cell viability were observed using MTT assay. A novel neuropeptide Y (Neuropeptide Y-HS) from the leech salivary gland of H. sylvestris was purified and characterized. It was composed of 36 amino acid residues and the amino acid sequence was determined to be FLEPPERPAVFTSVEQMKSYIKALNDYYLLLGRPRF-NH2, containing an amidated C-terminus. It showed significant inhibitory effects on the production of inflammatory cytokines including TNF-α, IFN-γ, IL-6, and MCP-1. Neuropeptide Y was identified from leeches for the first time. The presence of neuropeptide Y-HS in leech salivary gland may help get blood meal from hosts and inhibit inflammation.

Resumen tomado de PubMed (NCBI) para el registro citado, en el idioma original. La versión de referencia es la de la publicación original.

El resumen se deja sin traducir para conservar la redacción original de los autores.

Con cromatografía en Sephadex G-50, Resource S y RP-HPLC se aisló de extractos de glándulas salivales de Haemadipsa sylvestris un neuropéptido Y novedoso, cuya estructura se elucidó por degradación de Edman, MALDI-TOF-MS y clonación del cDNA precursor. El péptido, de 36 residuos de aminoácidos con C-terminal amidado, inhibió significativamente la producción de TNF-α, IFN-γ, IL-6 y MCP-1. Es el primer neuropéptido Y identificado en sanguijuelas; su presencia podría facilitar la ingesta de sangre e inhibir la inflamación, según los autores.

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