A cysteine-rich serine protease inhibitor (Guamerin II) from the non-blood sucking leech Whitmania edentula
Biochemistry study published in Journal of Enzyme Inhibition (1996)
Abstract
A cysteine-rich serine protease inhibitor (Guamerin II) was isolated from the non-blood sucking leech Whitmania edentula. The new inhibitor was identified as a low molecular weight (6,012 Da) polypeptide with some sequence similarities to antistasin, hirustasin and guamerin. The inhibitor contained 56 amino acid residues with 76.8% sequence similarity to guamerin, 48.2% to hirustasin and 28.6% to the first domain of antistasin. This new inhibitor was the first completely sequenced serine protease inhibitor from a non-blood sucking leech. Analysis of the inhibitor revealed that it was active against neutrophil elastase and chymotrypsin, but had no activity against a variety of other proteases. The P1 reactive site residue was identified as methionine and the residues surrounding the P1 site were hydrophobic amino acids. The primary structure of the inhibitor showed no similarity to well-known elastase inhibitors from leeches such as eglin.
Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.
Resumen
Isolation, sequencing and characterization of Guamerin II, a cysteine-rich serine protease inhibitor from non-blood-sucking leech Whitmania edentula — novel scaffold.
Por qué esto importa para la hirudoterapia
Este estudio aisló y caracterizó la Guamerina II, un inhibidor de serina proteasas rico en cisteína de 6.012 Da (56 residuos aminoacídicos), procedente de la sanguijuela no hematófaga Whitmania edentula, el primer inhibidor de serina proteasas completamente secuenciado de una sanguijuela no hematófaga. La Guamerina II mostró un 76,8 % de similitud de secuencia con la guamerina, un 48,2 % con la hirustasina y un 28,6 % con el primer dominio de la antistasina; fue activa frente a la elastasa de neutrófilos y la quimotripsina, pero no frente a otras proteasas ensayadas, con un sitio reactivo P1 de metionina. Esto es relevante para el ámbito de la ASH, ya que amplía el conocimiento del secretoma de la sanguijuela y de los inhibidores de proteasas bioactivos, incluso de especies no hematófagas. Advertencia: el estudio es puramente bioquímico, sin datos clínicos ni terapéuticos in vivo, y la Guamerina II no presenta actividad anticoagulante ni de tipo hirudina demostrada.
Citación
A cysteine-rich serine protease inhibitor (Guamerin II) from the non-blood sucking leech Whitmania edentula.
Kim DR et al. · Journal of enzyme inhibition, 1996
Contexto clínico relacionado
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Añadido a la biblioteca ASH: May 27, 2026 · Última actualización del sitio: 18 de junio de 2026