Unión del inhibidor de proteinasas recombinante eglina C de la sanguijuela Hirudo medicinalis a (pro)enzimas de serina: un estudio termodinámico comparativo

The binding of the recombinant proteinase inhibitor eglin c from the leech Hirudo medicinalis to serine (pro)enzymes belonging to the chymotrypsin and subtilisin families has been investigated from the thermodynamic viewpoint, between pH 4.5 and 9.5 and from 10 degrees C to 40 degrees C. The affinity of eglin c for the serine (pro)enzymes considered shows the following trend: Leu-proteinase [the leucine specific serine proteinase from spinach (Spinacia oleracea L.) leaves] greater than human leucocyte elastase congruent to human cathepsin G congruent to subtilisin Carlsberg congruent to bovine alpha-chymotrypsin greater than bovine alpha-chymotrypsinogen A congruent to porcine pancreatic elastase congruent to bovine beta-trypsin. The serine (pro)enzyme-inhibitor complex formation is an entropy-driven process. On increasing the pH from 4.5 to 9.5, the affinity of eglin c for the serine (pro)enzymes considered increases thus reflecting the acid pK shift of the invariant hystidyl catalytic residue from approximately to 6.9 in the free serine proteinases and bovine alpha-chymotrypsinogen A to congruent to 5.1 in the serine (pro)enzyme-inhibitor complexes. Considering the known molecular models, the observed binding behaviour of eglin c was related to the inferred stereochemistry of the serine (pro)enzyme-inhibitor contact regions.

Resumen tomado de PubMed (NCBI) para el registro citado, en el idioma original. La versión de referencia es la de la publicación original.

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Se estudió la unión de eglina C recombinante, de Hirudo medicinalis, a (pro)enzimas de serina entre pH 4,5 y 9,5 y de 10 a 40 °C. La afinidad siguió el orden Leu-proteasa (espinaca) > elastasa de leucocitos humanos ≈ catepsina G ≈ subtilisina Carlsberg ≈ α-quimotripsina bovina > α-quimotripsinógeno A bovino ≈ elastasa pancreática porcina ≈ β-tripsina bovina. La unión está impulsada por la entropía; la afinidad aumentó con el pH, reflejando el desplazamiento del pK del residuo histidínico catalítico de ~6,9 (formas libres) a ~5,1 (complejos).

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