Sociedad Americana de Hirudoterapia

Péptido similar a la cromacina en sanguijuelas

Chromacin-like peptide in leeches

Estudio bioquímico básico en la revista Neuro Endocrinol Lett (2003)

Última actualización: 18 de junio de 2026Revisado por: ASH Editorial Board
Artículo de investigación — revisión de la evidenciaReferencia del artículo
Evidencia: Preclínico (animal)Genómica y proteómicaFarmacología salivalSalzet M et al. · Neuro endocrinology letters, 2003

Resumen

We demonstrate the presence in leech hemolymph of high levels of a peptide recognized by antiserum directed against bovine chromacin. The purification of the chromacin-like peptide was carried out by an acidic extraction, followed by solid phase and high pressure gel permeation chromatography and reversed-phase HPLC purification. Its sequence (GDFELPSIADPQATFESQRGPSAQQVDK) was established by a combination of techniques, including automated Edman degradation, MALDI-TOF measurement and DOT immunobinding assays with anti-chromogranin A. Mass spectrometry measurement revealed a m/z 3177Da, revealing the fact that the molecule is phosphorylated. ELISA titrations performed at each step of the purification revealed a major increase in the level of the peptide (ca. 125 nmol/microl of coelomic fluid) 15 min after LPS exposure. The increase in chromacin-like peptide levels is both time and concentration dependent. The level of this peptide decreased significantly 4 hours after LPS exposure. This report is the first discovery of a chromogranin derived like peptide in invertebrates.

Resumen tomado de PubMed (NCBI) para el registro citado, en el idioma original. La versión de referencia es la de la publicación original.

El resumen se deja sin traducir para conservar la redacción original de los autores.

Tipo de publicaciónJournal ArticleResearch Support, Non-U.S. Gov'tResearch Support, U.S. Gov't, P.H.S.
Términos MeSH indexadosAmino Acid SequenceAnimalsDose-Response Relationship, DrugEnzyme-Linked Immunosorbent AssayHemolymphLeechesLipopolysaccharidesMolecular Sequence DataPeptidesRadioimmunoassaySpectrometry, Mass, Matrix-Assisted Laser Desorption-Ionization

Síntesis

En la hemolinfa de sanguijuelas se detectó un péptido reconocido por antisuero anti-cromacina bovina. Se purificó por extracción ácida, cromatografía de permeación en gel y HPLC en fase inversa; su secuencia GDFELPSIADPQATFESQRGPSAQQVDK se determinó por Edman y MALDI-TOF (m/z 3177 Da, fosforilado). Tras exposición a LPS, el ELISA mostró un aumento hasta aprox. 125 nmol/µl de líquido celómico a los 15 min, con descenso significativo a las 4 h. Los autores describen el primer péptido derivado de cromogranina en invertebrados.

Contexto

Este estudio identificó un péptido de tipo cromacina en la hemolinfa de la sanguijuela, estableciendo su secuencia aminoacídica y peso molecular mediante purificación cromatográfica, degradación de Edman, MALDI-TOF e inmunoensayos. El péptido está fosforilado (m/z 3177 Da) y es reconocido por antisueros anti-cromogranina A y anti-cromacina bovina. Las mediciones por ELISA mostraron que los niveles del péptido aumentaron marcadamente (aproximadamente 125 nmol/μl de líquido celómico) a los 15 minutos tras la exposición a lipopolisacárido (LPS), siendo el aumento dependiente del tiempo y de la concentración, y disminuyendo significativamente a las 4 horas. Los autores informan este hallazgo como el primer descubrimiento de un péptido de tipo derivado de cromogranina en invertebrados. El resumen no asigna un papel funcional (p. ej., antimicrobiano) al péptido y no se aportan datos terapéuticos ni clínicos.

Citación

Referencia (estilo Vancouver)

Salzet M, Stefano G. Chromacin-like peptide in leeches. Neuro Endocrinol Lett. 2003;24(3-4):227-232. PMID: 14523362

Los datos bibliográficos (autores, volumen, páginas, DOI) proceden del registro de PubMed.

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