Sociedad Americana de Hirudoterapia

Chromacin-like peptide in leeches

Basic science / biochemistry published in Neuro Endocrinol Lett (2003)

Última actualización: 18 de junio de 2026Revisado por: ASH Editorial Board
Artículo de investigación — revisión de evidenciaReferencia del artículo
Evidence: Preclinical (animal)Genómica y proteómicaFarmacología salivalSalzet M et al. · Neuro endocrinology letters, 2003

Abstract

We demonstrate the presence in leech hemolymph of high levels of a peptide recognized by antiserum directed against bovine chromacin. The purification of the chromacin-like peptide was carried out by an acidic extraction, followed by solid phase and high pressure gel permeation chromatography and reversed-phase HPLC purification. Its sequence (GDFELPSIADPQATFESQRGPSAQQVDK) was established by a combination of techniques, including automated Edman degradation, MALDI-TOF measurement and DOT immunobinding assays with anti-chromogranin A. Mass spectrometry measurement revealed a m/z 3177Da, revealing the fact that the molecule is phosphorylated. ELISA titrations performed at each step of the purification revealed a major increase in the level of the peptide (ca. 125 nmol/microl of coelomic fluid) 15 min after LPS exposure. The increase in chromacin-like peptide levels is both time and concentration dependent. The level of this peptide decreased significantly 4 hours after LPS exposure. This report is the first discovery of a chromogranin derived like peptide in invertebrates.

Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.

Publication typeJournal ArticleResearch Support, Non-U.S. Gov'tResearch Support, U.S. Gov't, P.H.S.
Indexed MeSH termsAmino Acid SequenceAnimalsDose-Response Relationship, DrugEnzyme-Linked Immunosorbent AssayHemolymphLeechesLipopolysaccharidesMolecular Sequence DataPeptidesRadioimmunoassaySpectrometry, Mass, Matrix-Assisted Laser Desorption-Ionization

Resumen

First discovery of a chromogranin-derived chromacin-like peptide (GDFELPSIADPQATFESQRGPSAQQVDK) in leech hemolymph. Phosphorylated 3177Da molecule whose levels increased markedly after LPS exposure.

Por qué esto importa para la hirudoterapia

Este estudio identificó un péptido de tipo cromacina en la hemolinfa de la sanguijuela, estableciendo su secuencia aminoacídica y peso molecular mediante purificación cromatográfica, degradación de Edman, MALDI-TOF e inmunoensayos. El péptido está fosforilado (m/z 3177 Da) y es reconocido por antisueros anti-cromogranina A y anti-cromacina bovina. Las mediciones por ELISA mostraron que los niveles del péptido aumentaron marcadamente (aproximadamente 125 nmol/μl de líquido celómico) a los 15 minutos tras la exposición a lipopolisacárido (LPS), siendo el aumento dependiente del tiempo y de la concentración, y disminuyendo significativamente a las 4 horas. Los autores informan este hallazgo como el primer descubrimiento de un péptido de tipo derivado de cromogranina en invertebrados. Su relevancia para la ASH es indirecta, ya que caracteriza un componente de la hemolinfa de la sanguijuela y su dinámica de respuesta al LPS; el resumen no asigna un papel funcional (p. ej., antimicrobiano) al péptido y no se aportan datos terapéuticos ni clínicos.

Citación

Chromacin-like peptide in leeches.

Salzet M et al. · Neuro endocrinology letters, 2003

Contexto clínico relacionado

Explore cómo esta investigación se conecta con la práctica clínica

Species IdentificationTaxonomySalivary Gland SecretionAnti-Inflammatory MechanismsSalivary ComplexOtolaryngology

Añadido a la biblioteca ASH: May 27, 2026 · Última actualización del sitio: 18 de junio de 2026

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