Paradoxical interactions between modifiers and elastase-2
Research article published in The FEBS journal (2010)
Abstract
The serine endopeptidase elastase-2 from human polymorphonuclear leukocytes is associated with physiological remodeling and pathological degradation of the extracellular matrix. Glycosaminoglycans bound to the matrix or released after proteolytic processing of the core proteins of proteoglycans are potential ligands of elastase-2. In vitro, this interaction results in enzyme inhibition at low concentrations of glycosaminoglycans. However, inhibition is reversed and even abolished at high concentrations of the ligands. This behavior, which can be interpreted by a mechanism involving at least two molecules of glycosaminoglycan binding the enzyme at different sites, may cause interference with the natural protein inhibitors of elastase-2, particularly the alpha-1 peptidase inhibitor. Depending on their concentration, glycosaminoglycans can either stimulate or antagonize the formation of the enzyme-inhibitor complex and thus affect proteolytic activity. This interference with elastase-2 inhibition in the extracellular space may be part of a finely-tuned control mechanism in the microenvironment of the enzyme during remodeling and degradation of the extracellular matrix.
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Zusammenfassung
The serine endopeptidase elastase-2 from human polymorphonuclear leukocytes is associated with physiological remodeling and pathological degradation of the extracellular matrix.
Warum dies für die Hirudotherapie relevant ist
Diese In-vitro-Studie untersuchte, wie Glykosaminoglykane mit humaner Elastase-2 aus polymorphkernigen Leukozyten wechselwirken, und zeigte, dass diese Liganden das Enzym bei niedrigen Konzentrationen hemmen, bei höheren Konzentrationen die Hemmung jedoch umkehren oder aufheben. Die Autoren schlagen einen Mechanismus vor, der mindestens zwei Glykosaminoglykan-Bindungsstellen umfasst, und vermuten, dass diese Interaktion natürliche Proteinaseinhibitoren wie den Alpha-1-Peptidaseinhibitor beeinträchtigen und somit die proteolytische Aktivität in der extrazellulären Matrix während Umbau und Abbau modulieren könnte. Das Abstract enthält keine Daten zu Blutegeln, zum Blutegel-Sekretom, zu Hirudin oder zu jeglichen aus Blutegeln stammenden Verbindungen; sein Fokus liegt ausschließlich auf humanen Enzymen und humanen Matrixkomponenten. Daher weist dieser Artikel basierend auf seinem Abstract keine erkennbare Relevanz für die American Society of Hirudotherapy auf.
Zitation
Paradoxical interactions between modifiers and elastase-2
Schenker P et al. · The FEBS journal, 2010
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Zur ASH-Bibliothek hinzugefügt: May 27, 2026 · Letzte Aktualisierung der Website: 18. Juni 2026