Purification and characterization of a novel fibrinolytic enzyme from Whitmania pigra Whitman
Research article published in Protein expression and purification (2020)
Abstract
Developing an effective fibrinolytic drug for treating thrombolysis with minimal undesirable side effects is of great importance. In the current study, an optimum solvent was selected for the extraction of fibrinolytic active components. Furthermore, a strong fibrinolytic enzyme named WPI01 was purified from Whitmania pigra Whitman through various chromatographic steps. WPI01 has a molecular mass of 27044.297 Da, and the N-terminal 8 amino acid sequence was determined as VVGGVEAR. WPI01 was stable within the pH range of 6.0-10.0 and with maximum fibrinolytic activity at 40 °C and a pH of 8.0. At 500 U/mL, WPI01 induced 50.59% blood clot reduction in vitro within 6 h, which was higher than that induced by urokinase at 1000 U/mL. In an analysis of the plasminogen activator activity, WPI01 produced obvious halos on heated and unheated fibrin plates, suggesting that WPI01 may not only act as a plasminogen activator but also degrade fibrin clots directly, and more study is needed to support this. In conclusion, WPI01 is obviously different from known fibrinolytic enzymes in terms of substrate specificity and fibrinolytic mode of action, suggesting that it is a novel fibrinolytic enzyme with potential applications in the treatment and prevention of thrombosis.
Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.
Zusammenfassung
Developing an effective fibrinolytic drug for treating thrombolysis with minimal undesirable side effects is of great importance.
Warum dies für die Hirudotherapie relevant ist
Diese Studie reinigte und charakterisierte ein neuartiges fibrinolytisches Enzym (WPI01, Molekülmasse 27044,297 Da) aus Whitmania pigra, das in vitro bei 500 U/mL innerhalb von 6 Stunden eine Blutgerinnselreduktion von 50,59 % erreichte – höher als Urokinase bei 1000 U/mL – und auf erhitzten sowie unerhitzten Fibrinplatten Höfe erzeugte, was sowohl auf direkten Fibrinabbau als auch auf mögliche Plasminogen-Aktivator-Aktivität hindeutet. Dies ist für das Fachgebiet der ASH relevant, da das Abstract festhält, dass WPI01 potenzielle Anwendungen in der Behandlung und Prävention von Thrombosen besitzt und ein neuartiges fibrinolytisches Enzym ist, das aus einer Blutegelart gewonnen wurde. Die Charakterisierung erfolgt ausschließlich in vitro, ohne dass tier- oder klinische Daten vorgelegt werden; die therapeutische Anwendbarkeit bleibt bis zu weiteren Studien ungeklärt.
Zitation
Purification and characterization of a novel fibrinolytic enzyme from Whitmania pigra Whitman
Jiang Q et al. · Protein expression and purification, 2020
Verwandter klinischer Kontext
Erfahren Sie, wie diese Forschung mit der klinischen Praxis verknüpft ist
Zur ASH-Bibliothek hinzugefügt: May 27, 2026 · Letzte Aktualisierung der Website: 18. Juni 2026