Structure of the leech protein saratin and characterization of its binding to collagen
Research article published in Journal of molecular biology (2008)
Abstract
The leech protein Saratin from Hirudo medicinalis prevents thrombocyte aggregation by interfering with the first binding step of the thrombocytes to collagen by binding to collagen. We solved the three-dimensional structure of the leech protein Saratin in solution and identified its collagen binding site by NMR titration experiments. The NMR structure of Saratin consists of one alpha-helix and a five-stranded beta-sheet arranged in the topology betabetaalphabetabetabeta. The C-terminal region, of about 20 amino acids in length, adopts no regular structure. NMR titration experiments with collagen peptides show that the collagen interaction of Saratin takes place in a kind of notch that is formed by the end of the alpha-helix and the beta-sheet. NMR data-driven docking experiments to collagen model peptides were used to elucidate the putative binding mode of Saratin and collagen. Mainly, parts of the first and the end of the fifth beta-strand, the loop connecting the alpha-helix and the third beta-strand, and a short part of the loop connecting the fourth and fifth beta-strand participate in binding.
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Zusammenfassung
The leech protein Saratin from Hirudo medicinalis prevents thrombocyte aggregation by interfering with the first binding step of the thrombocytes to collagen by binding to collagen.
Warum dies für die Hirudotherapie relevant ist
Diese Studie ermittelte die dreidimensionale NMR-Lösungsstruktur von Saratin, einem aus Hirudo medicinalis stammenden Protein, das durch Bindung an Kollagen die Thrombozytenaggregation verhindert, und charakterisierte dessen Kollagenbindungsstelle. Die Struktur umfasst eine α-Helix und ein fünfsträngiges β-Faltblatt; mittels NMR-Titration und Docking-Experimenten wurde eine Bindungsmulde identifiziert, die vom Ende der α-Helix und dem β-Faltblatt unter Beteiligung spezifischer Stränge und Schleifen gebildet wird. Dies ist direkt relevant für das Arbeitsgebiet von ASH, da es die strukturelle Grundlage des antithrombotischen Mechanismus eines Blutegel-Sekretomproteins auf molekularer Ebene aufklärt. Allerdings handelt es sich um eine strukturelle/biochemische Studie unter Verwendung von Modell-Kollagenpeptiden ohne In-vivo- oder klinische Daten, sodass therapeutische Implikationen noch nicht geprüft sind.
Zitation
Structure of the leech protein saratin and characterization of its binding to collagen
Gronwald W et al. · Journal of molecular biology, 2008
Verwandter klinischer Kontext
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Zur ASH-Bibliothek hinzugefügt: May 27, 2026 · Letzte Aktualisierung der Website: 18. Juni 2026