Eglin-c, ein Polypeptid aus dem medizinischen Blutegel, verhindert die durch humane neutrophile Elastase induzierte Emphysembildung und Metaplasie bronchialer Sekretzellen beim Hamster
Eglin-c, a polypeptide derived from the medicinal leech, prevents human neutrophil elastase-induced emphysema and bronchial secretory cell metaplasia in the hamster
Tierexperimentelle Studie in der Zeitschrift American Review of Respiratory Disease (1985)
Abstract
Eglin-c (Eg-c), a polypeptide with a molecular mass of 8,100 daltons, was purified from the medicinal leech Hirudo medicinalis. The Eg-c was tritiated by reductive methylation for in vitro studies. Incubation of 2.1 X 10(-10) moles of human neutrophil elastase (HNE) with 3H-elastin in the presence of 8.2 X 10(-10) moles of 3H-Eg-c inhibited 98.7% of the elastolytic activity of the enzyme. Using Sephadex G 100 chromatography and 1.7 moles of 3H-Eg-c per mole of HNE, a 34,000-dalton complex (3H-Eg-c-HNE) was observed. The stability of the complex formed between 3H-Eg-c and HNE that had been inactivated with succinyl-ala2-pro-val CH2Cl was much less than that of the 3H-Eg-c-HNE complex. In vivo studies were carried out in weight-matched groups of anesthetized golden Syrian hamsters given 100, 300, 500, or 2,000 micrograms of Eg-c in 0.5 ml saline intratracheally 1 h before 300 micrograms HNE was administered intratracheally. Control animals received saline followed by HNE or 2 doses of saline 1 h apart. Eight weeks later, lung statics and dynamics were measured in anesthetized animals, followed by histologic study of lung parenchyma and the mucosa of the large intrapulmonary airways. There were no deaths, and final mean body weights were similar in all groups.(ABSTRACT TRUNCATED AT 250 WORDS)
Abstract aus PubMed (NCBI) für den zitierten Eintrag, in der Originalsprache wiedergegeben. Maßgeblich ist die Fassung der Originalpublikation.
Das Abstract wird nicht übersetzt, damit die eigene Wortwahl der Autoren erhalten bleibt.
Zusammenfassung
Eglin-c (Molekülmasse 8100 Dalton) wurde aus Hirudo medicinalis gereinigt. In vitro hemmte die Zugabe von 8,2 × 10⁻¹⁰ mol tritiiertem Eglin-c zu 2,1 × 10⁻¹⁰ mol humaner Neutrophilen-Elastase 98,7 % der elastolytischen Aktivität; es bildete sich ein 34 000-Dalton-Komplex. Syrische Goldhamster erhielten intratracheal 100, 300, 500 oder 2000 µg Eglin-c in 0,5 ml Kochsalzlösung, 1 h vor 300 µg humaner Neutrophilen-Elastase; acht Wochen später folgten Messungen der Lungenmechanik und histologische Untersuchungen. Todesfälle traten nicht auf, die Körpergewichte waren vergleichbar.
Warum dies für die Hirudotherapie relevant ist
Diese Studie untersuchte Eglin c, ein 8.100 Dalton großes Polypeptid, gereinigt aus dem medizinischen Blutegel Hirudo medicinalis, als Inhibitor der humanen Neutrophilenelastase (HNE). In vitro bildete Eglin c einen 34.000 Dalton großen Komplex mit HNE und hemmte 98,7 % dessen elastolytischer Aktivität. In vivo wurde intratracheal verabreichtes Eglin c (100–2.000 µg) Gold-Syrischen Hamstern eine Stunde vor intratrachealer HNE-Gabe appliziert, gefolgt von Messungen der Lungenstatik und -dynamik sowie histologischer Beurteilung des Lungenparenchyms und der Atemwegsmukosa nach acht Wochen. Das Abstract ist bei 250 Wörtern abgeschnitten und berichtet nicht die vollständigen In-vivo-Ergebnisse dieser Experimente. Diese Studie ist für die Charakterisierung bioaktiver Substanzen aus dem medizinischen Blutegel relevant, ist jedoch eine präklinische Tierstudie, die nicht die Hirudotherapie selbst betrifft, und vollständige Ergebnisse sind im Abstract nicht verfügbar.
Zitation
Literaturangabe (Vancouver-Stil)
Snider GL, Stone PJ, Lucey EC, Breuer R, Calore JD, Seshadri T, et al. Eglin-c, a polypeptide derived from the medicinal leech, prevents human neutrophil elastase-induced emphysema and bronchial secretory cell metaplasia in the hamster. Am Rev Respir Dis. 1985;132(6):1155-1161. doi:10.1164/arrd.1985.132.6.1155. PMID: 3907441
Die bibliografischen Angaben (Autoren, Band, Seiten, DOI) stammen aus dem PubMed-Eintrag.
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