Purification and characterization of a novel fibrinolytic enzyme from Whitmania pigra Whitman
Research article published in Protein expression and purification (2020)
Abstract
Developing an effective fibrinolytic drug for treating thrombolysis with minimal undesirable side effects is of great importance. In the current study, an optimum solvent was selected for the extraction of fibrinolytic active components. Furthermore, a strong fibrinolytic enzyme named WPI01 was purified from Whitmania pigra Whitman through various chromatographic steps. WPI01 has a molecular mass of 27044.297 Da, and the N-terminal 8 amino acid sequence was determined as VVGGVEAR. WPI01 was stable within the pH range of 6.0-10.0 and with maximum fibrinolytic activity at 40 °C and a pH of 8.0. At 500 U/mL, WPI01 induced 50.59% blood clot reduction in vitro within 6 h, which was higher than that induced by urokinase at 1000 U/mL. In an analysis of the plasminogen activator activity, WPI01 produced obvious halos on heated and unheated fibrin plates, suggesting that WPI01 may not only act as a plasminogen activator but also degrade fibrin clots directly, and more study is needed to support this. In conclusion, WPI01 is obviously different from known fibrinolytic enzymes in terms of substrate specificity and fibrinolytic mode of action, suggesting that it is a novel fibrinolytic enzyme with potential applications in the treatment and prevention of thrombosis.
Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.
Резюме
Developing an effective fibrinolytic drug for treating thrombolysis with minimal undesirable side effects is of great importance.
Почему это важно для гирудотерапии
В данном исследовании очищен и охарактеризован новый фибринолитический фермент (WPI01, молекулярная масса 27044,297 Da) из Whitmania pigra, который в условиях in vitro обеспечил 50,59% уменьшение кровяного сгустка при 500 ЕД/мл в течение 6 часов — выше, чем у урокиназы при 1000 ЕД/мл, — и образовал зоны просветления (halos) на нагретых и ненагретых фибриновых пластинках, что свидетельствует как о прямом ферментативном фибринолизе, так и о возможной активности активатора плазминогена. Это относится к области ASH, поскольку в аннотации указано, что WPI01 обладает потенциальными применениями в лечении и профилактике тромбоза и представляет собой новый фибринолитический фермент, выделенный из вида пиявок. Охарактеризование выполнено исключительно in vitro; данные экспериментов на животных или клинические данные не представлены; терапевтическая применимость остаётся недоказанной и требует дальнейшего изучения.
Цитирование
Purification and characterization of a novel fibrinolytic enzyme from Whitmania pigra Whitman
Jiang Q et al. · Protein expression and purification, 2020
Связанный клинический контекст
Узнайте, как это исследование связано с клинической практикой
Добавлено в библиотеку ASH: May 27, 2026 · Последнее обновление сайта: 18 июня 2026 г.