Amerikanische Gesellschaft für Hirudotherapie

Tridegin

Faktor-XIIIa-Inhibitor — blockiert die Fibrin-Quervernetzung; neuartiger Mechanismus, der sich von Hirudin unterscheidet.

Praeklinisch / mechanistischZuletzt aktualisiert: 26. Mai 2026 · Geprüft von: ASH Editorial Board
Molekulargewicht von Tridegin im Vergleich zu anderen charakterisierten Verbindungen aus EgelnHementerin80 kDaHementin80 kDaHementin-Like Protein (HLP-1)80 kDaLeech Collagenase70 kDaHaemadipsa yanyuanensis Progr…70 kDaLeech Apyrase67 kDaCalin65 kDaHyaluronidase60 kDaAntithrombin III binding prot…58 kDaCollagenolytic Fibrinolysin55 kDaLeech Thrombospondin-Like Pro…50 kDaTridegin8.4 kDa
Molekulargewicht (Kilodalton) von Tridegin (hervorgehoben) zusammen mit anderen charakterisierten Verbindungen im Egel-Speichel. Kleinere Proteine/Peptide diffundieren und wirken im Allgemeinen schneller.

Kasten für mechanistische Evidenz

Präklinisch / mechanistisch
Seitentyp
Wirkstoffprofil
Evidenztyp
Präklinische / biochemische Charakterisierung
Evidenzniveau
In vitro
Arzneimittel vs. Blutegel
Gereinigte natürliche Verbindung
Sicherheitsbereiche
Blutung

Grenze der klinischen Translation

Die In-vitro-Inhibition von Faktor XIIIa durch Tridegin begründet keine klinische Wirksamkeit. Es existiert kein von der FDA zugelassener Faktor-XIIIa-Inhibitor. Der Mechanismus ist ausschließlich präklinisch/biochemisch.

Molekulares Profil

Kategorie
Antikoagulans
Evidenzstufe
Präklinisch
Molekulargewicht
8,400 Da
Quellenspezies
Haementeria ghilianii
Entdeckt
1997 · Finney S et al.

Biologische Targets

  • Factor XIIIa (transglutaminase)

Wichtige Zitate

  1. Finney S et al. (1997), Biochem J · PMID 9210403

Externe Ressourcen

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