Amerikanische Gesellschaft für Hirudotherapie

Leech Tryptase Inhibitor Variant

Additional Kazal-domain serine protease inhibitor reported in the leech salivary transcriptome with mast-cell tryptase selectivity.

Praeklinisch / mechanistischLast updated: 2026-05-26 · Reviewed by ASH Editorial Board
Molecular weight of Leech Tryptase Inhibitor Variant compared with other characterized leech-derived compoundsHementerin80 kDaHementin80 kDaHementin-Like Protein (HLP-1)80 kDaLeech Collagenase70 kDaHaemadipsa yanyuanensis Progr…70 kDaLeech Apyrase67 kDaCalin65 kDaHyaluronidase60 kDaAntithrombin III binding prot…58 kDaCollagenolytic Fibrinolysin55 kDaLeech Thrombospondin-Like Pro…50 kDaLeech Tryptase Inhibitor Vari…5.2 kDa
Molecular weight (kilodaltons) of Leech Tryptase Inhibitor Variant (highlighted) alongside other characterized leech salivary compounds. Smaller proteins/peptides generally diffuse and act faster.

Mechanistic Evidence Box

Preclinical / mechanistic
Page type
Compound profile
Evidence type
Additional Kazal-domain serine protease inhibitor reported in the leech salivary transcriptome with mast-cell tryptase selectivity.
Evidence level
In vitro
Drug vs leech
Purified natural compound

Clinical translation limit

This variant's in vitro tryptase inhibition does NOT establish clinical efficacy in mast-cell-driven inflammatory disease. No FDA-approved derivative exists.

Molecular Profile

Category
Proteinase Inhibitor
Evidence tier
Preclinical
Molecular weight
5,200 Da
Source species
Hirudo medicinalis
Discovered
2010
Leech Tryptase Inhibitor Variant molecular structure

Biological Targets

  • mast cell tryptase
  • trypsin

Key Citations

  1. Sommerhoff CP et al. (1994), Biol Chem Hoppe Seyler · PMID 7888081
  2. Stubbs MT et al. (1997), J Biol Chem · PMID 9242660

External Resources

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