Amerikanische Gesellschaft für Hirudotherapie

Leech Thrombin-Cleavable Peptide

Substrate-mimetic peptide segment identified in leech salivary transcriptome — putative thrombin substrate / competitive inhibitor variant.

Praeklinisch / mechanistischLast updated: 2026-05-26 · Reviewed by ASH Editorial Board
Molecular weight of Leech Thrombin-Cleavable Peptide compared with other characterized leech-derived compoundsHementerin80 kDaHementin80 kDaHementin-Like Protein (HLP-1)80 kDaLeech Collagenase70 kDaHaemadipsa yanyuanensis Progr…70 kDaLeech Apyrase67 kDaCalin65 kDaHyaluronidase60 kDaAntithrombin III binding prot…58 kDaCollagenolytic Fibrinolysin55 kDaLeech Thrombospondin-Like Pro…50 kDaLeech Thrombin-Cleavable Pept…2 kDa
Molecular weight (kilodaltons) of Leech Thrombin-Cleavable Peptide (highlighted) alongside other characterized leech salivary compounds. Smaller proteins/peptides generally diffuse and act faster.

Mechanistic Evidence Box

Preclinical / mechanistic
Page type
Compound profile
Evidence type
Substrate-mimetic peptide segment identified in leech salivary transcriptome — putative thrombin substrate / competitive inhibitor variant.
Evidence level
Mechanistic discussion
Drug vs leech
Purified natural compound
Safety domains
Bleeding

Clinical translation limit

This peptide is identified at sequence level only. Hypothesized thrombin interaction is not biochemically verified. No FDA-approved derivative exists and no clinical efficacy is claimed.

Molecular Profile

Category
Anticoagulant
Evidence tier
Preclinical
Molecular weight
2,000 Da
Source species
Hirudo medicinalis
Discovered
2018
Leech Thrombin-Cleavable Peptide molecular structure

Biological Targets

  • thrombin (Factor IIa) cleavage site mimic

External Resources

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