Leech Thrombin-Cleavable Peptide
Substratmimetische Peptidsequenz, identifiziert im Speicheldrüsentranskriptom des Blutegels — mutmaßliche Variante als Thrombin-Substrat / kompetitiver Inhibitor.
Kasten für mechanistische Evidenz
Präklinisch / mechanistisch- Seitentyp
- Wirkstoffprofil
- Evidenztyp
- Präklinische / biochemische Charakterisierung
- Evidenzniveau
- Mechanistische Diskussion
- Arzneimittel vs. Blutegel
- Gereinigte natürliche Verbindung
- Sicherheitsbereiche
- Blutung
Grenze der klinischen Translation
Dieses Peptid ist nur auf Sequenzebene identifiziert. Die hypothesierte Thrombin-Interaktion ist biochemisch nicht verifiziert. Es existiert kein FDA-zugelassenes Derivat und es wird keine klinische Wirksamkeit beansprucht.
Molekulares Profil
- Kategorie
- Antikoagulans
- Evidenzstufe
- Präklinisch
- Molekulargewicht
- 2,000 Da
- Quellenspezies
- Hirudo medicinalis
- Entdeckt
- 2018
Biologische Targets
- → thrombin (Factor IIa) cleavage site mimic
Externe Ressourcen
Verwandte Antikoagulans-Verbindungen
Hirudin
Der potenteste natürliche Thrombin-Inhibitor — und die molekulare Vorlage für drei FDA-zugelassene direkte Thrombin-Inhibitor-Arzneimittel.
Antistasin
Faktor-Xa-Inhibitor – Prototyp-Molekül, das die gesamte DOAC-Wirkstoffklasse (Rivaroxaban, Apixaban) inspirierte.
Ghilanten
Faktor-Xa-Inhibitor mit antimetastatischer Aktivität in Krebs-Tiermodellen — translationale Dual-Use-Substanz.
Lefaxin
Faktor-Xa-Inhibitor mit entzündungshemmenden Eigenschaften.