Amerikanische Gesellschaft für Hirudotherapie

Leech Pancreatic Trypsin Inhibitor Variant (LPTI-2)

Homolog aus der Familie des bovinen Pankreas-Trypsin-Inhibitors (Kunitz), identifiziert im Sialotranskriptom von Hirudo medicinalis — Schwesterprotein von LPTI / LCI.

Praeklinisch / mechanistischZuletzt aktualisiert: 26. Mai 2026 · Geprüft von: ASH Editorial Board
Molekulargewicht von Leech Pancreatic Trypsin Inhibitor Variant (LPTI-2) im Vergleich zu anderen charakterisierten Verbindungen aus EgelnHementerin80 kDaHementin80 kDaHementin-Like Protein (HLP-1)80 kDaLeech Collagenase70 kDaHaemadipsa yanyuanensis Progr…70 kDaLeech Apyrase67 kDaCalin65 kDaHyaluronidase60 kDaAntithrombin III binding prot…58 kDaCollagenolytic Fibrinolysin55 kDaLeech Thrombospondin-Like Pro…50 kDaLeech Pancreatic Trypsin Inhi…6.5 kDa
Molekulargewicht (Kilodalton) von Leech Pancreatic Trypsin Inhibitor Variant (LPTI-2) (hervorgehoben) zusammen mit anderen charakterisierten Verbindungen im Egel-Speichel. Kleinere Proteine/Peptide diffundieren und wirken im Allgemeinen schneller.

Kasten für mechanistische Evidenz

Präklinisch / mechanistisch
Seitentyp
Wirkstoffprofil
Evidenztyp
Präklinische / biochemische Charakterisierung
Evidenzniveau
In vitro
Arzneimittel vs. Blutegel
Gereinigte natürliche Verbindung

Grenze der klinischen Translation

Diese Kunitz-Domänen-Inhibitor-Variante wurde nicht klinisch translatiert. Es existiert kein von der FDA zugelassenes Derivat; die breitere Kunitz-Klasse umfasst Aprotinin, das nicht verwandt ist und aus Rinderpankreas stammt.

Molekulares Profil

Kategorie
Proteinase-Inhibitor
Evidenzstufe
Präklinisch
Molekulargewicht
6,500 Da
Quellenspezies
Hirudo medicinalis
Entdeckt
2018

Biologische Targets

  • trypsin
  • chymotrypsin
  • kallikrein

Externe Ressourcen

    Verwandte Proteinase-Inhibitor-Verbindungen

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