Amerikanische Gesellschaft für Hirudotherapie

LDTI-2 (Leech-Derived Trypsin Inhibitor, Variant 2)

Sequence variant of LDTI — selective tryptase / trypsin inhibitor relevant to mast-cell pathways.

Praeklinisch / mechanistischLast updated: 2026-05-26 · Reviewed by ASH Editorial Board
Molecular weight of LDTI-2 (Leech-Derived Trypsin Inhibitor, Variant 2) compared with other characterized leech-derived compoundsHementerin80 kDaHementin80 kDaHementin-Like Protein (HLP-1)80 kDaLeech Collagenase70 kDaHaemadipsa yanyuanensis Progr…70 kDaLeech Apyrase67 kDaCalin65 kDaHyaluronidase60 kDaAntithrombin III binding prot…58 kDaCollagenolytic Fibrinolysin55 kDaLeech Thrombospondin-Like Pro…50 kDaLDTI-2 (Leech-Derived Trypsin…4.8 kDa
Molecular weight (kilodaltons) of LDTI-2 (Leech-Derived Trypsin Inhibitor, Variant 2) (highlighted) alongside other characterized leech salivary compounds. Smaller proteins/peptides generally diffuse and act faster.

Mechanistic Evidence Box

Preclinical / mechanistic
Page type
Compound profile
Evidence type
Sequence variant of LDTI — selective tryptase / trypsin inhibitor relevant to mast-cell pathways.
Evidence level
In vitro
Drug vs leech
Purified natural compound

Clinical translation limit

LDTI-2 is documented mechanistically only; no human evidence. In vitro inhibition of tryptase/trypsin does NOT establish clinical efficacy in mast-cell-mediated disease, and no FDA-approved derivative exists.

Molecular Profile

Category
Proteinase Inhibitor
Evidence tier
Preclinical
Molecular weight
4,800 Da
Source species
Hirudo medicinalis
Discovered
2010
LDTI-2 (Leech-Derived Trypsin Inhibitor, Variant 2) molecular structure

Biological Targets

  • tryptase
  • trypsin

Key Citations

  1. Liu Z et al. (2019), Parasit Vectors

External Resources

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