Amerikanische Gesellschaft für Hirudotherapie

LCI (Leech Carboxypeptidase Inhibitor)

Inhibitor of TAFI (thrombin-activatable fibrinolysis inhibitor) — synergizes with hirudin's anticoagulant action.

Praeklinisch / mechanistischLast updated: 2026-05-26 · Reviewed by ASH Editorial Board
Molecular weight of LCI (Leech Carboxypeptidase Inhibitor) compared with other characterized leech-derived compoundsHementerin80 kDaHementin80 kDaHementin-Like Protein (HLP-1)80 kDaLeech Collagenase70 kDaHaemadipsa yanyuanensis Progr…70 kDaLeech Apyrase67 kDaCalin65 kDaHyaluronidase60 kDaAntithrombin III binding prot…58 kDaCollagenolytic Fibrinolysin55 kDaLeech Thrombospondin-Like Pro…50 kDaLCI (Leech Carboxypeptidase I…7.3 kDa
Molecular weight (kilodaltons) of LCI (Leech Carboxypeptidase Inhibitor) (highlighted) alongside other characterized leech salivary compounds. Smaller proteins/peptides generally diffuse and act faster.

Mechanistic Evidence Box

Preclinical / mechanistic
Page type
Compound profile
Evidence type
Inhibitor of TAFI (thrombin-activatable fibrinolysis inhibitor) — synergizes with hirudin's anticoagulant action.
Evidence level
In vitro
Drug vs leech
Purified natural compound
Safety domains
Bleeding

Clinical translation limit

LCI's in vitro TAFI inhibition does not establish clinical efficacy. No FDA-approved derivative exists. Mechanism is preclinical/biochemical only.

Molecular Profile

Category
Proteinase Inhibitor
Evidence tier
Preclinical
Molecular weight
7,300 Da
Source species
Hirudo medicinalis
Discovered
1998 · Reverter et al.
PDB structures
1ZLH
LCI (Leech Carboxypeptidase Inhibitor) molecular structure

Biological Targets

  • TAFI (carboxypeptidase B)

Key Citations

  1. Reverter D, Vendrell J, Canals F, Horstmann J, Aviles FX, Fritz H, Sommerhoff CP (1998), J Biol Chem · PMID 9830043
  2. Reverter D, Fernandez-Catalan C, Baumgartner R, Pfander R, Huber R, Bode W, Vendrell J, Holak TA, Aviles FX (2000), Nat Struct Biol · PMID 10742178

External Resources

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