Amerikanische Gesellschaft für Hirudotherapie

Gelin

Antiplatelet peptide identified in leech salivary transcriptome — inhibits platelet aggregation in vitro.

Praeklinisch / mechanistischLast updated: 2026-05-26 · Reviewed by ASH Editorial Board
Molecular weight of Gelin compared with other characterized leech-derived compoundsHementerin80 kDaHementin80 kDaHementin-Like Protein (HLP-1)80 kDaLeech Collagenase70 kDaHaemadipsa yanyuanensis Progr…70 kDaLeech Apyrase67 kDaCalin65 kDaHyaluronidase60 kDaAntithrombin III binding prot…58 kDaCollagenolytic Fibrinolysin55 kDaLeech Thrombospondin-Like Pro…50 kDaGelin6 kDa
Molecular weight (kilodaltons) of Gelin (highlighted) alongside other characterized leech salivary compounds. Smaller proteins/peptides generally diffuse and act faster.

Mechanistic Evidence Box

Preclinical / mechanistic
Page type
Compound profile
Evidence type
Antiplatelet peptide identified in leech salivary transcriptome — inhibits platelet aggregation in vitro.
Evidence level
In vitro
Drug vs leech
Purified natural compound
Safety domains
Bleeding

Clinical translation limit

Gelin's in vitro platelet-aggregation inhibition does NOT establish clinical antithrombotic efficacy. No FDA-approved derivative exists.

Molecular Profile

Category
Antiplatelet
Evidence tier
Preclinical
Molecular weight
6,000 Da
Source species
Hirudo medicinalis
Discovered
2018
Gelin molecular structure

Biological Targets

  • platelet aggregation (mechanism under characterization)

External Resources

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