Amerikanische Gesellschaft für Hirudotherapie

Eptifibatide

Cyclic heptapeptide GP IIb/IIIa receptor antagonist — FDA approved 1998. Structural inspiration: leech decorsin.

Off-Label untersuchtLast updated: 2026-05-26 · Reviewed by ASH Editorial Board
Molecular weight of Eptifibatide compared with other characterized leech-derived compoundsHementerin80 kDaHementin80 kDaHementin-Like Protein (HLP-1)80 kDaLeech Collagenase70 kDaHaemadipsa yanyuanensis Progr…70 kDaLeech Apyrase67 kDaCalin65 kDaHyaluronidase60 kDaAntithrombin III binding prot…58 kDaCollagenolytic Fibrinolysin55 kDaLeech Thrombospondin-Like Pro…50 kDaEptifibatide0.8 kDa
Molecular weight (kilodaltons) of Eptifibatide (highlighted) alongside other characterized leech salivary compounds. Smaller proteins/peptides generally diffuse and act faster.

Mechanistic Evidence Box

Studied off-label
Page type
Compound profile
Evidence type
Cyclic heptapeptide GP IIb/IIIa receptor antagonist — FDA approved 1998. Structural inspiration: leech decorsin.
Evidence level
FDA-cleared regulatory context
Drug vs leech
Synthetic analog
Safety domains
Bleeding

Clinical translation limit

Eptifibatide is a synthetic peptidomimetic drug whose design drew on both snake venom (Sistrurus) and leech decorsin disintegrin scaffolds; it is chemically distinct from both. Its RCT evidence base (EPISTENT) applies only to the drug, not to whole medicinal-leech therapy.

Molecular Profile

Category
Antiplatelet
Evidence tier
Tier A — FDA-approved derivative
Molecular weight
831.96 Da
Source species
Synthetic peptidomimetic
Discovered
1993 · COR Therapeutics / Millennium Pharmaceuticals (originally inspired by Sistrurus snake venom + leech decorsin)
PubChem CID
123610
Derived FDA-approved drug
Integrilin (FDA approved May 1998)
Eptifibatide molecular structure

Biological Targets

  • platelet integrin αIIbβ3 (GP IIb/IIIa)

Key Citations

  1. PURSUIT Trial Investigators (1998), N Engl J Med · PMID 9705684

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