Amerikanische Gesellschaft für Hirudotherapie

Antithrombin III binding protein

Leech-derived inhibitor that potentiates host antithrombin III activity — synergistic anticoagulation.

Praeklinisch / mechanistischLast updated: 2026-05-26 · Reviewed by ASH Editorial Board
Molecular weight of Antithrombin III binding protein compared with other characterized leech-derived compoundsHementerin80 kDaHementin80 kDaHementin-Like Protein (HLP-1)80 kDaLeech Collagenase70 kDaHaemadipsa yanyuanensis Progr…70 kDaLeech Apyrase67 kDaCalin65 kDaHyaluronidase60 kDaAntithrombin III binding prot…58 kDaCollagenolytic Fibrinolysin55 kDaLeech Thrombospondin-Like Pro…50 kDaLHyal (Leech Hyaluronidase)50 kDa
Molecular weight (kilodaltons) of Antithrombin III binding protein (highlighted) alongside other characterized leech salivary compounds. Smaller proteins/peptides generally diffuse and act faster.

Mechanistic Evidence Box

Preclinical / mechanistic
Page type
Compound profile
Evidence type
Leech-derived inhibitor that potentiates host antithrombin III activity — synergistic anticoagulation.
Evidence level
In vitro
Drug vs leech
Purified natural compound
Safety domains
Bleeding

Clinical translation limit

This leech-derived factor's reported potentiation of antithrombin III does not establish clinical efficacy. No FDA-approved derivative exists. Mechanism is preclinical/biochemical only and rests largely on Russian-language literature.

Molecular Profile

Category
Anticoagulant
Evidence tier
Preclinical
Molecular weight
58,000 Da
Source species
Hirudo medicinalis
Antithrombin III binding protein molecular structure

Biological Targets

  • antithrombin III complex

Key Citations

  1. Baskova IP, Nikonov GI (1985), Biokhimiia

External Resources

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