Amerikanische Gesellschaft für Hirudotherapie

Leech Adhesion-Inhibitor Protein

Salivary protein blocking platelet adhesion to extracellular matrix components.

Praeklinisch / mechanistischLast updated: 2026-05-26 · Reviewed by ASH Editorial Board
Molecular weight of Leech Adhesion-Inhibitor Protein compared with other characterized leech-derived compoundsHementerin80 kDaHementin80 kDaHementin-Like Protein (HLP-1)80 kDaLeech Collagenase70 kDaHaemadipsa yanyuanensis Progr…70 kDaLeech Apyrase67 kDaCalin65 kDaHyaluronidase60 kDaAntithrombin III binding prot…58 kDaCollagenolytic Fibrinolysin55 kDaLeech Thrombospondin-Like Pro…50 kDaLeech Adhesion-Inhibitor Prot…15 kDa
Molecular weight (kilodaltons) of Leech Adhesion-Inhibitor Protein (highlighted) alongside other characterized leech salivary compounds. Smaller proteins/peptides generally diffuse and act faster.

Mechanistic Evidence Box

Preclinical / mechanistic
Page type
Compound profile
Evidence type
Salivary protein blocking platelet adhesion to extracellular matrix components.
Evidence level
In vitro
Drug vs leech
Purified natural compound
Safety domains
Bleeding

Clinical translation limit

Leech adhesion-inhibitor protein is documented mechanistically only; no human evidence. In vitro activity does NOT establish clinical efficacy, and no FDA-approved derivative exists.

Molecular Profile

Category
Antiplatelet
Evidence tier
Preclinical
Molecular weight
15,000 Da
Source species
Hirudo medicinalis
Discovered
2012
Leech Adhesion-Inhibitor Protein molecular structure

Biological Targets

  • platelet integrins
  • fibronectin-platelet adhesion

External Resources

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