Identificación y caracterización de un nuevo miembro de los inhibidores de trombina de venenos de serpiente, procedente de Bothrops insularis, mediante un enfoque proteómico

Snake venom C-type lectin-like proteins (CLPs) are ubiquitously found in Viperidae snake venoms and differ from the C-type lectins as they display different biological activities but no carbohydrate-binding activity. Previous analysis of the transcriptome obtained from the Bothrops insularis venom gland showed the presence of two clusters homologous to bothrojaracin (BJC) chains alpha and beta. In an effort to identify a new BJC-like molecule, we used an approach associated with proteomic technologies to identify the presence of the expressed protein and then to purify and characterize a new thrombin inhibitor from B. insularis venom. We also constructed homology models of this protein and BJC, which were compared with other C-type lectin-like family members and revealed several conserved features of this intriguing snake venom toxin family.

Resumen tomado de PubMed (NCBI) para el registro citado, en el idioma original. La versión de referencia es la de la publicación original.

El resumen se deja sin traducir para conservar la redacción original de los autores.

Las proteínas tipo lectina C (CLP) del veneno de serpiente difieren de las lectinas de tipo C: muestran otras actividades biológicas, pero no unen carbohidratos. Un análisis previo del transcriptoma de la glándula venenosa de Bothrops insularis reveló dos grupos homólogos a la bothrojaracina (BJC). Mediante proteómica, los autores identificaron la proteína expresada y purificaron y caracterizaron un nuevo inhibidor de trombina; los modelos de homología de ambas proteínas, comparados con otras CLP, revelaron varias características conservadas.

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