Identificación y caracterización funcional de múltiples haemadinas y una decorsina oligomérica en la sanguijuela terrestre asiática Haemadipsa interrupta
Identification and functional characterization of multiple haemadins and an oligomeric decorsin in the Asian land leech Haemadipsa interrupta
Estudio in vitro en la revista Parasitol Res (2024)
Resumen
Haematophagous leeches rely on a broad variety of bioactive compounds to secure a sufficient blood meal from their vertebrate prey. Both the primary (platelet aggregation) and secondary (blood coagulation) haemostasis are the main targets of action. The platelet aggregation inhibitor decorsin was first described in the North American leech, Macrobdella decora Say, 1824, whereas the bivalent thrombin inhibitor hirudin was originally identified in the European medicinal leech, Hirudo medicinalis Linnaeus, 1758. Hirudin blocks both the catalytic site and the fibrinogen-binding site (exosite I) of thrombin. Haemadin of the Indian land leech Haemadipsa sylvestris Blanchard, 1894, is also a highly efficient bivalent thrombin inhibitor but blocks exosite II of thrombin. So far, only the archetypal form of haemadin from H. sylvestris has been purified and functionally characterized, and two putative haemadins have been identified in the salivary transcriptome of Haemadipsa interrupta Moore, 1835, a terrestrial leech inhabiting mainly the Malayan peninsula. Here, we describe the identification of ten additional putative haemadins in the transcriptomic data set of H. interrupta, first generated by another study. Furthermore, we identified a putative oligomeric decorsin, which represents the first finding of this anticoagulant in a haemadipsid leech. Both the putative decorsin and a selection of haemadins were expressed, purified, and functionally characterized. The putative haemadins displayed a broad spectrum of thrombin-inhibitory potencies, whereas the putative oligomeric decorsin was indeed a weak inhibitor of platelet aggregation.
Resumen tomado de PubMed (NCBI) para el registro citado, en el idioma original. La versión de referencia es la de la publicación original.
El resumen se deja sin traducir para conservar la redacción original de los autores.
Síntesis
Las sanguijuelas hematófagas producen numerosos compuestos bioactivos dirigidos contra la agregación plaquetaria y la coagulación. En el transcriptoma de la sanguijuela terrestre Haemadipsa interrupta los autores identificaron diez haemadinas putativas adicionales y una decorsina oligomérica putativa, el primer hallazgo de este anticoagulante en una sanguijuela de la familia Haemadipsidae. Tras expresar y purificar una selección de haemadinas y la decorsina, las primeras mostraron un amplio espectro de potencia inhibidora de la trombina, y la decorsina inhibió débilmente la agregación plaquetaria.
Por qué esto importa para la hirudoterapia
Este estudio identificó diez hemadinas putativas adicionales (inhibidores bivalentes de la trombina que bloquean el exositio II de la trombina) en los datos transcriptómicos de la sanguijuela terrestre asiática Haemadipsa interrupta, junto con una decorsina oligomérica putativa — el primer hallazgo de este inhibidor de la agregación plaquetaria en una sanguijuela haemadípsida. La caracterización funcional de las hemadinas expresadas y purificadas reveló un amplio espectro de potencias inhibidoras de la trombina, mientras que la decorsina oligomérica putativa se confirmó como un inhibidor débil de la agregación plaquetaria. El estudio amplía el repertorio conocido de compuestos anticoagulantes y antiplaquetarios dentro del secretoma de la sanguijuela. Advertencia: Se trata de un estudio preclínico in vitro de proteínas recombinantes, con caracterización funcional realizada fuera de cualquier aplicación terapéutica o modelo animal.
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Citación
Referencia (estilo Vancouver)
Müller C, Sponholz D, Tolksdorf C, Rauch BH, Kvist S. Identification and functional characterization of multiple haemadins and an oligomeric decorsin in the Asian land leech Haemadipsa interrupta. Parasitol Res. 2024;123(11):390. doi:10.1007/s00436-024-08404-w. PMID: 39570434
Los datos bibliográficos (autores, volumen, páginas, DOI) proceden del registro de PubMed.
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