Sociedad Americana de Hirudoterapia

Highly active fractions of the medicinal leech recombinant destabilase-lysozyme

Research article published in Biomeditsinskaia khimiia (2014)

Última actualización: 18 de junio de 2026Revisado por: ASH Editorial Board
Artículo de investigación — revisión de evidenciaReferencia del artículo
Evidence: In vitro / laboratoryDesarrollo de fármacosFadeeva IY et al. · Biomeditsinskaia khimiia, 2014

Abstract

From the highly purified but lowly active recombinant protein Destabilas-Lysozyme (Dest-Lys) by use cation-exchange column TSK CM 3-SW chromatography, it was separated non-active fraction IV, contained 90% of protein. Fractions I, II and III, represented proteins with lysozyme and isopeptidase activities. Their lysozyme activity correlates with the activity of natural Des-Lys. The ratio of the activities in fractions I - III is such, that maximal lysozyme activity is concentrated in fraction III, isopeptidase - in fraction I. It is discussed the possibility of Dest-Lys different functions regulation is depended on the formation of protein complex forms. V rezul'tate fraktsionirovaniia vysokoochishchennogo nizkoaktivnogo rekombinantnogo belka destabilazy-lizotsima (Dest-Liz) na kationoobmennoĭ kolonke TSK CM 3-SW udalos' otdelit' neaktivnuiu fr.IV, soderzhashchuiu 90% belka, ot trekh fraktsiĭ (I, II i III), predstavliaiushchikh belki, lizotsimnaia i izopeptidaznaia aktivnosti kotorykh korreliruiut s aktivnostiami nativnogo fermenta. Odnako, sootnoshenie lizotsimnoĭ i izopeptidaznoĭ aktivnosteĭ vo fraktsiiakh I – III takovo, chto maksimal'naia lizotsimnaia aktivnost' sosredotochena vo fraktsii III, a izopeptidaznaia – vo fraktsii I. Obsuzhdaetsia vozmozhnost' reguliatsii raznykh funktsiĭ Dest-Liz v sviazi s obrazovaniem ego kompleksnykh form.

Abstract sourced from PubMed (NCBI) for the cited record. See the original publication for the authoritative version.

Publication typeEnglish AbstractJournal Article
Indexed MeSH termsAnimalsCarbon-Nitrogen LyasesChromatography, Ion ExchangeEndopeptidasesFibrinolytic AgentsHirudo medicinalisKineticsMuramidaseRecombinant ProteinsSubstrate Specificity

Resumen

Highly active fractions of the medicinal leech recombinant destabilase-lysozyme.

Por qué esto importa para la hirudoterapia

Este estudio describe la separación cromatográfica de la destabílasa-lisozima recombinante (Dest-Lys) mediante una columna de intercambio catiónico, obteniéndose tres fracciones activas (I, II, III) con actividades lisozima e isopeptidasa y una fracción inactiva (IV, 90 % de la proteína). La actividad lisozima máxima se concentró en la fracción III, mientras que la actividad isopeptidasa máxima se halló en la fracción I, y los autores discutieron si la regulación de las distintas funciones de Dest-Lys depende de la formación de complejos proteicos. Advertencia: el resumen no especifica el organismo de origen, no describe la proteína como parte de un secretoma ni caracteriza la actividad isopeptidasa como fibrinolítica. Si bien los términos MeSH hacen referencia a Hirudo medicinalis, el resumen en sí no establece una conexión con la sanguijuela, por lo que la relevancia para el dominio de ASH es indirecta y no puede confirmarse a partir únicamente del resumen.

Citación

Highly active fractions of the medicinal leech recombinant destabilase-lysozyme

Fadeeva IY et al. · Biomeditsinskaia khimiia, 2014

Contexto clínico relacionado

Añadido a la biblioteca ASH: May 27, 2026 · Última actualización del sitio: 18 de junio de 2026

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