Destabilasa-lisozima de la sanguijuela medicinal. Multifuncionalidad de la proteína recombinante

Preparation and purification of a recombinant protein are described along with characteristics of its specific (for ε-(γ-Glu)-Lys and D-dimer substrates) and nonspecific (for L-γ-Glu-pNA) isopeptidase activities; the absence of peptidase function for α-(α-Glu)-Lys substrate is noted. It is shown that the protein exhibits muramidase (cell walls of Micrococcus lysodeikticus) and specific glycosidase activities. The latter was determined towards the fluorogenic substrate 4-methylumbelliferyl-tetra-N-acetyl-β-chitotetraoxide. Antimicrobial activity of recombinant destabilase-lysozyme protein (recDest-Lys) and its 11-membered amphipathic peptide was revealed towards cells of the strict anaerobic Archaean Methanosarcina barkeri, whose cell walls contain no murein. Possible mechanisms of the effect of recDest-Lys on these cells are discussed.

Resumen tomado de PubMed (NCBI) para el registro citado, en el idioma original. La versión de referencia es la de la publicación original.

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Se describen la preparación y purificación de la proteína recombinante y sus actividades: isopeptidasa específica para sustratos ε-(γ-Glu)-Lys y dímero D, inespecífica para L-γ-Glu-pNA, y ausencia de función peptidasa sobre α-(α-Glu)-Lys. Mostró además actividad de muramidasa (paredes de Micrococcus lysodeikticus) y glicosidasa específica frente al sustrato fluorogénico 4-metilumbeliferil-tetra-N-acetil-β-quitotetraósido. La destabilasa-lisozima recombinante (recDest-Lys) y su péptido anfipático de 11 residuos mostraron actividad antimicrobiana contra la arquea anaerobia estricta Methanosarcina barkeri, cuyas paredes carecen de mureína; se discuten posibles mecanismos.

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