WpDestabilase
Ortológo de la destabilasa de Whitmania pigra (Huang 2026) — actividad de isopeptidasa + desestabilización de coágulos; la deleción C-terminal IPATETTTEI potencia la actividad de isopeptidasa.
Cuadro de evidencia mecanicista
Preclínico / mecanicista- Tipo de página
- Perfil del compuesto
- Tipo de evidencia
- Caracterización preclínica / bioquímica
- Nivel de evidencia
- In vitro
- Medicamento vs. sanguijuela
- Recombinante (expresado genéticamente)
- Dominios de seguridad
- Hemorragia
Límite de traslación clínica
La actividad desestabilizadora de coágulos in vitro de WpDestabilase NO establece eficacia clínica. No existe ningún derivado aprobado por la FDA; W. pigra es una sanguijuela de MTC no hematófaga, no la especie K040187 con clearance de la FDA.
Perfil molecular
- Categoría
- Fibrinolítico
- Nivel de evidencia
- Preclínico
- Peso molecular
- 16,300 Da
- Especie de origen
- Whitmania pigra
- Descubierto
- 2026 · Huang B et al.
Dianas biológicas
- → isopeptide ε-(γ-Glu)-Lys bonds in cross-linked fibrin
Citas clave
- Huang B et al. (2026), Protein Expr Purif · PMID 42092413
Recursos externos
Compuestos relacionados: Fibrinolítico
Destabilase
Lisozima con actividad isopeptidasa que disuelve coágulos de fibrina estabilizados — incluidos los trombos envejecidos resistentes al tPA.
Hementerin
Enzima fibrinogenolítica directa — degrada fibrinógeno independientemente de la plasmina.
Hementin
Enzima fibrinogenolítica directa que escinde la cadena alfa del fibrinógeno en sitios únicos — independiente de la plasmina.
Actividad isopeptidasa de la desestabilasa
Dominio isopeptidasa de la desestabilasa que escinde fibrina reticulada — distinto del dominio lisozima.