Sociedad Americana de Hirudoterapia

Leech Pancreatic Trypsin Inhibitor Variant (LPTI-2)

Homólogo de la familia del inhibidor de tripsina pancreática bovina (Kunitz) identificado en el sialotranscriptoma de Hirudo medicinalis — hermano de LPTI / LCI.

Preclínico / mecanísticoÚltima actualización: 26 de mayo de 2026 · Revisado por: ASH Editorial Board
Peso molecular de Leech Pancreatic Trypsin Inhibitor Variant (LPTI-2) en comparación con otros compuestos caracterizados derivados de sanguijuelasHementerin80 kDaHementin80 kDaHementin-Like Protein (HLP-1)80 kDaLeech Collagenase70 kDaHaemadipsa yanyuanensis Progr…70 kDaLeech Apyrase67 kDaCalin65 kDaHyaluronidase60 kDaAntithrombin III binding prot…58 kDaCollagenolytic Fibrinolysin55 kDaLeech Thrombospondin-Like Pro…50 kDaLeech Pancreatic Trypsin Inhi…6.5 kDa
Peso molecular (kilodaltons) de Leech Pancreatic Trypsin Inhibitor Variant (LPTI-2) (resaltado) junto con otros compuestos salivales de sanguijuelas caracterizados. Las proteínas/péptidos más pequeños generalmente se difunden y actúan más rápido.

Cuadro de evidencia mecanicista

Preclínico / mecanicista
Tipo de página
Perfil del compuesto
Tipo de evidencia
Caracterización preclínica / bioquímica
Nivel de evidencia
In vitro
Medicamento vs. sanguijuela
Compuesto natural purificado

Límite de traslación clínica

Esta variante de inhibidor de dominio Kunitz no ha sido objeto de traslación clínica. No existe ningún derivado aprobado por la FDA; la clase Kunitz más amplia incluye la aprotinina, que no está relacionada y proviene del páncreas bovino.

Perfil molecular

Categoría
Inhibidor de proteinasas
Nivel de evidencia
Preclínico
Peso molecular
6,500 Da
Especie de origen
Hirudo medicinalis
Descubierto
2018

Dianas biológicas

  • trypsin
  • chymotrypsin
  • kallikrein

Recursos externos

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